Leucin

Eine weiße, kristalline, essentielle Aminosäure (C6H13NO2), die durch die Hydrolyse von Nahrungsprotein (z. B. aus Eiern, Soja oder Fisch) gewonnen wird und eine wesentliche Rolle bei verschiedenen physiologischen Funktionen spielt (z. B. bei der Steuerung der Insulinsekretion und der Stimulation der Proteinsynthese im Skelettmuskel). [1]

Zusammenfassung

Bemerkenswert ist, dass Leucin die erste Aminosäure ist, die entdeckt wurde, um mTOR in Säugetierzellen zu aktivieren, und dieser Mechanismus hilft, die erste Beobachtung in den frühen 1970er Jahren zu beschreiben, dass Leucin die Proteinsynthese stimuliert und die Proteolyse im Skelettmuskel von Ratten verhindert. [2]

Geschichte

Leucin ist eine Aminosäure, die bei der Hydrolyse vieler gängiger Proteine entsteht. Sie gehört zu den ersten Aminosäuren, die in Muskelfasern und Wolle gefunden wurden (1819), ist in großen Mengen (etwa 15 %) im Hämoglobin (dem sauerstofftransportierenden Pigment der roten Blutkörperchen) enthalten und gehört zu den so genannten wichtigen Aminosäuren für Ratten, Geflügel und Menschen, d. h. sie können sie nicht synthetisieren und müssen sie mit der Nahrung aufnehmen. In Pflanzen und Bakterien wird es aus Brenztraubensäure (ein Produkt des Abbaus von Kohlenhydraten) hergestellt. [3]

Pharmakologie

Pharmakodynamik

Leucin ist eine diätetische Aminosäure mit der Fähigkeit, die myofibrilläre Muskelproteinsynthese direkt zu stimulieren. Diese Wirkung von Leucin ergibt sich aus seiner Rolle als Aktivator des Mechanistic Target of Rapamycin (mTOR), einer Serin-Threonin-Proteinkinase, die die Proteinbiosynthese und das Zellwachstum steuert. Die Aktivierung von mTOR durch Leucin wird durch Rag-GTPasen, die Bindung von Leucin an die Leucyl-tRNA-Synthetase, die Bindung von Leucin an Sestrin 2 und möglicherweise andere Systeme vermittelt.

Metabolismus beim Menschen

Der Leucin-Stoffwechsel findet in zahlreichen Geweben des Körpers statt; der größte Teil des mit der Nahrung aufgenommenen Leucins wird jedoch in der Leber, im Fettgewebe und im Muskelgewebe verstoffwechselt. Fett- und Muskelgewebe nutzen Leucin für die Bildung von Sterolen und anderen Substanzen. Der integrierte Leucinverbrauch in diesen beiden Geweben ist 7 Mal höher als in der Leber.

Bei gesunden Menschen werden etwa 60 % des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins nach zahlreichen Stunden verstoffwechselt, wobei etwa 5 % (2 bis 10 %) des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins in β-Hydroxy-β-Methylbuttersäure (HMB) umgewandelt werden. Etwa 40 % des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins wird in Acetyl-CoA umgewandelt, das in der Folge für die Synthese anderer Substanzen verwendet wird.

Der größte Teil des L-Leucin-Stoffwechsels wird zunächst durch das Enzym Aminotransferase der verzweigtkettigen Aminosäuren katalysiert, wobei α-Ketoisocaproat (α-KIC) entsteht. α-KIC wird hauptsächlich durch das mitochondriale Enzym verzweigtkettige α-Ketosäure-Dehydrogenase verstoffwechselt, das es in Isovaleryl-CoA umwandelt. Isovaleryl-CoA wird anschließend durch Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase verstoffwechselt und in MC-CoA umgewandelt, das für die Synthese von Acetyl-CoA und anderen Verbindungen verwendet wird. Bei Biotinmangel kann HMB aus MC-CoA mit Hilfe der Enoyl-CoA-Hydratase und eines unbekannten Thioesterase-Enzyms hergestellt werden, die MC-CoA in HMB-CoA bzw. HMB-CoA in HMB umwandeln. Ein angemessener Prozentsatz von α-KIC wird in der Leber durch das zytosolische Enzym 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (KIC-Dioxygenase) metabolisiert, das α-KIC in HMB umwandelt. Bei gesunden Menschen ist dieser kleine Weg – der die Umwandlung von l-Leucin in α-KIC und danach in HMB beinhaltet – der primäre Weg der HMB-Synthese.

Ein kleiner Teil des L-Leucin-Stoffwechsels – weniger als 5 % in allen Geweben mit Ausnahme der Hoden, wo er etwa 33 % ausmacht – wird zunächst durch Leucin-Aminomutase katalysiert, wobei β-Leucin entsteht, das anschließend durch eine Reihe nicht charakterisierter Enzyme in β-Ketoisocaproat (β-KIC), β-Ketoisocaproyl-CoA und anschließend in Acetyl-CoA umgewandelt wird.

Der Stoffwechselprozess von HMB wird von einem nicht charakterisierten Enzym katalysiert, das es in β-Hydroxy-β-methylbutyryl-CoA (HMB-CoA) umwandelt. HMB-CoA wird entweder durch Enoyl-CoA-Hydratase oder ein anderes nicht charakterisiertes Enzym verstoffwechselt, wobei β-Methylcrotonyl-CoA (MC-CoA) bzw. Hydroxymethylglutaryl-CoA (HMG-CoA) entsteht. MC-CoA wird dann durch das Enzym Methylcrotonyl-CoA-Carboxylase in Methylglutaconyl-CoA (MG-CoA) umgewandelt, das anschließend durch Methylglutaconyl-CoA-Hydratase in HMG-CoA umgewandelt wird. HMG-CoA wird dann von der HMG-CoA-Lyase in Acetyl-CoA und Acetoacetat gespalten oder über den Mevalonatweg zur Herstellung von Cholesterin verwendet.

Synthese in nicht-menschlichen Organismen

Leucin ist eine lebenswichtige Aminosäure in der Ernährung von Tieren, da ihnen der gesamte Enzymweg fehlt, um sie de novo aus möglichen Vorläufersubstanzen zu synthetisieren. Daher müssen sie sie mit der Nahrung aufnehmen, im Allgemeinen als Bestandteil von Proteinen. Pflanzen und Mikroorganismen synthetisieren Leucin aus Brenztraubensäure mit einer Reihe von Enzymen:.

• Acetolactat-Synthase
• Acetohydroxysäure-Isomeroreduktase
• Dihydroxysäure-Dehydratase
• α-Isopropylmalat-Synthase
• α-Isopropylmalat-Isomerase
• Leucin-Aminotransferase

Die Synthese der kleinen, hydrophoben Aminosäure Valin besteht ebenfalls aus dem ersten Teil dieses Weges. [4]

Wirkungssystem

Diese Gruppe von lebenswichtigen Aminosäuren wird als verzweigtkettige Aminosäuren (BCAAs) bezeichnet. Da dieser Plan von Kohlenstoffatomen vom Menschen nicht hergestellt werden kann, sind diese Aminosäuren ein wesentlicher Bestandteil des Ernährungsplans. Der Abbau aller 3 Verbindungen beginnt im Muskel und liefert NADH und FADH2, die zur ATP-Erzeugung genutzt werden können. Für den Abbau aller 3 Aminosäuren werden in den ersten beiden Schritten genau die gleichen Enzyme verwendet. Der erste Schritt ist in jedem Fall eine Transaminierung unter Verwendung einer einzigen BCAA-Aminotransferase, mit a-Ketoglutarat als Aminakzeptor. Infolgedessen entstehen drei verschiedene A-Ketosäuren, die mit einer gemeinsamen verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase oxidiert werden, wodurch die drei verschiedenen CoA-Derivate entstehen. In der Folge verzweigen sich die Stoffwechselwege und es entstehen zahlreiche Zwischenprodukte. Das wichtigste Zwischenprodukt von Valin ist Propionyl-CoA, die glucogene Vorstufe von Succinyl-CoA. Der Isoleucin-Katabolismus endet mit der Bildung von Acetyl-CoA und Propionyl-CoA; daher ist Isoleucin sowohl glucogen als auch ketogen. Leucin löst AcetylCoA und AcetoacetylCoA aus und wird daher als streng ketogen eingestuft. Es gibt eine Reihe genetisch bedingter Krankheiten, die mit einem gestörten Katabolismus der BCAAs einhergehen. Das typischste Problem liegt in der verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase. Da es nur ein Dehydrogenase-Enzym für alle drei Aminosäuren gibt, sammeln sich alle 3 A-Ketosäuren an und werden mit dem Urin ausgeschieden. Die Krankheit ist wegen des charakteristischen Geruchs des Urins der Betroffenen als Ahornsirup-Urin-Krankheit bekannt. In diesen Fällen ist die geistige Entwicklung stark verzögert. Da es sich um wichtige Aminosäuren handelt, können sie im Ernährungsplan leider nicht stark eingeschränkt werden; schließlich ist das Leben der betroffenen Personen kurz und die Entwicklung unregelmäßig Die wichtigsten neurologischen Probleme sind auf eine schlechte Myelinbildung im ZNS zurückzuführen. [5]

Nahrungsmittel mit Leucin

Für die meisten Menschen ist es am besten, Leucin und andere BCAAs über die Nahrung aufzunehmen. Die Food and Drug Administration (FDA) kontrolliert Nahrungsergänzungsmittel nicht, so dass sie möglicherweise nicht genau das enthalten, was sie vorgeben zu tun. Sie können Nebenwirkungen haben oder mit anderen Medikamenten interagieren. Nahrungsergänzungsmittel sind in den meisten Fällen sicher, wirtschaftlich und wohlschmeckend.

Die Nährwertkennzeichnung von Lebensmitteln enthält keine Angaben zu den einzelnen Aminosäuren, so dass viele Menschen einfach sicherstellen müssen, dass sie ausreichend Eiweiß zu sich nehmen. Erwachsene benötigen etwa 7 Gramm (g) Eiweiß pro 20 Pfund Körpergewicht, d. h. eine Person, die 140 Pfund wiegt, braucht 49 g.

Sowohl pflanzliche als auch tierische Lebensmittel können Ihren Proteinbedarf decken. Früher galten tierische Lebensmittel als außergewöhnlich proteinreich, da sie alle lebenswichtigen Aminosäuren enthalten.

Ernährungswissenschaftler erklären nun, dass es nicht unbedingt notwendig ist, alle lebenswichtigen Aminosäuren auf einmal zu sich zu nehmen. Vielmehr kann man sie über den Tag verteilt zu sich nehmen, was es für Veganer und Vegetarier sehr viel einfacher macht, den empfohlenen Eiweißbedarf zu decken.

Es gibt zahlreiche diätetische Quellen für Leucin und andere BCAAs. Denken Sie an diese gesunden Quellen für Aminosäuren:.

Lachs

Holen Sie sich Ihre Aminosäuren aus Lachs, und Sie erhalten ebenfalls Omega-3-Fettsäuren. Es gibt einige gesundheitliche Bedenken gegen Zuchtlachs. Entscheiden Sie sich für Wildfang oder beschränken Sie Ihre monatlichen Portionen.

Kichererbsen

Diese diätetischen Superstars enthalten 7 g Eiweiß und 6 g Ballaststoffe in nur einer halben Tasse, und sie sind auch reich an Eisen. Genießen Sie sie als Hummus oder fügen Sie sie zu Suppen, Eintöpfen, Currys und Salaten hinzu.

Wildreis

Versuchen Sie es mit braunem Reis anstelle von weißem. Sie erhalten einen nussigen Geschmack und eine leicht zähe Konsistenz, die viele Menschen schätzen.

Eier

Sogar die American Heart Association sagt, dass ein Ei pro Tag völlig in Ordnung ist. Ein Ei liefert Ihnen 6 g Eiweiß.

Sojabohnen

Diese vielseitige Hülsenfrucht wird in verschiedenen Varianten angeboten, darunter Tofu, Tempeh, Edamame und geröstete Sojabohnen. Texturiertes Sojaprotein ist heute leicht in Supermärkten erhältlich. Es kann in vielen Gerichten Fleisch ersetzen.

Nüsse

Mandeln, Paranüsse und Cashews sind gute Quellen für lebenswichtige Aminosäuren. Das gilt auch für Erdnüsse, obwohl sie eigentlich Bohnen und keine Nüsse sind.

Rindfleisch

Rindfleisch ist eine der besten Quellen für Aminosäuren. Um den Fett- und Cholesterinspiegel zu senken, sollten Sie ein mageres Stück Rindfleisch wählen oder Rindfleisch aus Weidehaltung probieren. [6]

Nachteile

1. Aufbau von Muskeln
2. Verhindert Muskelabbau
3. Verbessert die Leistungsfähigkeit
4. Hilft beim Fettabbau
5. Fördert die Erholung der Muskeln
6. Unterstützt den Blutzucker

Wirkt muskelaufbauend

L-Leucin ist ein beliebtes Supplement bei Bodybuildern und Sportlern aufgrund seiner starken Auswirkungen auf den Muskelaufbau. Als eine der wichtigsten Aminosäuren, die an der Muskelsynthese beteiligt sind, kann es helfen, den Muskelaufbau zu aktivieren und das Training zu optimieren.

Dennoch haben Forschungsstudien kombinierte Ergebnisse über die möglichen Auswirkungen dieser Aminosäure gezeigt. In einer Langzeitstudie aus Frankreich wurde beispielsweise festgestellt, dass Leucin den Muskelaufbau wesentlich effizienter fördert und die Leistung steigert, wenn es mit anderen Aminosäuren kombiniert und nicht allein eingenommen wird. Eine große Vielfalt an proteinhaltigen Lebensmitteln in Ihrer Ernährung kann dazu beitragen, die Ergebnisse von Leucin zu maximieren, indem sie eine große Auswahl an Aminosäuren und wichtigen Nährstoffen für den Muskelaufbau bietet.

Verhindert Muskelabbau

Wenn man älter wird, finden im Körper zahlreiche Veränderungen statt. Sarkopenie, der allmähliche Verschleiß der Skelettmuskulatur, ist eine der bemerkenswertesten Folgen des fortgeschrittenen Alters. Dieser Zustand kann zu Schwachstellen und verminderter Ausdauer führen, was eine Abnahme der Leistungsfähigkeit zur Folge hat.

Es wird angenommen, dass Leucin dazu beiträgt, den Muskelverschleiß zu verlangsamen und die Auswirkungen des Alterns zu verringern. Eine an der Abteilung für Innere Medizin der University of Texas Medical Branch durchgeführte und in der Fachzeitschrift Medical Nutrition veröffentlichte Forschungsstudie hat gezeigt, dass Leucin die Muskelsynthese bei älteren Erwachsenen verbessert, die die empfohlene Menge an Eiweiß pro Mahlzeit zu sich nehmen. Eine andere, in Frankreich durchgeführte Studie, auf die oben verwiesen wurde, kam zu ähnlichen Ergebnissen und berichtete, dass Leucin-Ergänzungen auch die durch schlechte Ernährung bedingte Gewichtsabnahme bei älteren Teilnehmern begrenzen konnten.

Verbesserung der Leistungsfähigkeit

Neben der Verwendung von Leucin für das Bodybuilding greifen sowohl Profi- als auch Nachwuchssportler auf diese notwendige Aminosäure zurück, um ihre körperliche Leistungsfähigkeit auf ein höheres Niveau zu bringen.

Eine Studie, die am Institute of Sport and Exercise Science der James Cook University in Australien durchgeführt und im European Journal of Applied Physiology veröffentlicht wurde, berichtet, dass die Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln über einen Zeitraum von sechs Wochen sowohl die Ausdauer als auch die Kraft des Oberkörpers bei Kanusportlern deutlich verbesserte. Eine andere Studie, die 2016 im European Journal of Scientific Nutrition veröffentlicht wurde, zeigte ebenfalls, dass eine Leucin-Supplementierung die fettfreie Gewebemasse und die funktionelle Leistung bei älteren Erwachsenen verbesserte.

Hilfe beim Fettabbau

Wenn Sie versuchen, Muskeln aufzubauen und gleichzeitig etwas zusätzliches Körperfett abzubauen, könnte Leucin genau das sein, was Sie brauchen. Zahlreiche Forschungsstudien haben gezeigt, dass Leucin eine effektive Wirkung auf den Fettabbau haben kann.

Ein Tierversuch der Abteilung für Lebensmittelwissenschaft und experimentelle Ernährung der Universität von São Paulo in Brasilien ergab, dass die Ergänzung von Ratten mit einer niedrigen Leucin-Dosis über einen Zeitraum von sechs Wochen zu einem erhöhten Fettabbau im Vergleich zu einer Kontrollgruppe führte. Laut einer 2015 in der Zeitschrift Nutrients veröffentlichten Bewertung hat diese Aminosäure ebenfalls gezeigt, dass sie die Fettansammlung während des Alterns verringert und die Entwicklung von ernährungsbedingter Fettleibigkeit verhindert.

Fördert die Muskelheilung

Krämpfe und Muskelkater sind lästige Probleme, mit denen viele Menschen nach einem Besuch im Fitnessstudio zu kämpfen haben. Nach einem besonders intensiven Training können diese Muskelschmerzen manchmal sogar ausreichen, um Sie ein paar Tage vom Fitnessstudio fernzuhalten, was Ihren Zeitplan völlig durcheinander bringt und Ihre Fitnessziele verzögert.

Studien haben einige vielversprechende Ergebnisse über die mögliche Funktion von Leucin bei der Muskelheilung entdeckt. Eine Untersuchung der Abteilung für Lebensmittelwissenschaft und menschliche Ernährung an der Universität von Illinois ergab, dass der Verzehr von Leucin direkt nach dem Training die Muskelerholung und die Muskelproteinsynthese fördern kann. Eine andere Studie, die an der School of Sport and Workout und dem Institute of Food, Nutrition and Person Health an der Massey University in Neuseeland durchgeführt wurde, zeigte, dass eine Supplementierung mit dieser Aminosäure die Erholung verbessert und die Ausdauerleistung bei hoher Intensität bei männlichen Radfahrern nach dem Training an aufeinanderfolgenden Tagen erhöht.

Stabilisiert den Blutzucker

Hyperglykämie, also ein hoher Blutzuckerspiegel, kann die Gesundheit beeinträchtigen. Kurzfristig kann ein hoher Blutzuckerspiegel Symptome wie Müdigkeit, ungewollten Gewichtsverlust und erhöhten Durst verursachen. Bleibt er länger unbehandelt, kann ein hoher Blutzuckerspiegel weitaus schwerwiegendere Folgen haben, darunter Nervenschäden, Nierenprobleme und eine größere Gefahr von Hautinfektionen.

Einige Forschungsstudien deuten darauf hin, dass Leucin zur Aufrechterhaltung eines regelmäßigen Blutzuckerspiegels beitragen kann. Eine in der Fachzeitschrift Metabolism veröffentlichte Humanstudie des VA Medical Center’s Endocrine, Metabolism and Nutrition Area in Minneapolis ergab, dass Leucin, das zusammen mit Glukose eingenommen wurde, die Insulinsekretion förderte und den Blutzuckerspiegel bei Personen senkte. Eine In-vitro-Studie aus China aus dem Jahr 2014 zeigte ebenfalls, dass Leucin die Insulinsignalisierung und die Glukoseaufnahme erleichtern kann, um den Blutzuckerspiegel unter Kontrolle zu halten. [7]

Nebenwirkungen und Gefahren von Leucin

Bei der Einnahme von Leucin als Nahrungsergänzungsmittel kann es zu Nebenwirkungen kommen, was ein Grund dafür ist, dass es normalerweise am besten ist, die Nährstoffe aus vollwertigen Lebensmitteln zu beziehen.

Nach Angaben des University of Rochester Medical Center kann die Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln eine Reihe von unerwünschten Folgen haben.

• Negative Stickstoffbilanz Eine einzige Aminosäureergänzung kann bei Ihnen eine negative Stickstoffbilanz auslösen, die die Funktionsfähigkeit Ihres Stoffwechsels beeinträchtigen und dazu führen kann, dass Ihre Nieren schwerer arbeiten müssen.
• Hypoglykämie Sehr hohe Dosen von Leucin können einen niedrigen Blutzuckerspiegel verursachen.
• Pellagra Extrem hohe Leucindosen können ebenfalls Pellagra verursachen, zu deren Anzeichen Haarausfall, Darmprobleme und Hautveränderungen gehören.

Im Allgemeinen sollten Nahrungsergänzungsmittel keine gesunden, vollständigen Mahlzeiten ersetzen, und es ist wichtig, eine Vielzahl von Lebensmitteln zu essen, so die U.S. Food & & Drug Administration. Die Kombination von Nahrungsergänzungsmitteln, die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln zusammen mit Medikamenten oder die Einnahme einer großen Menge von Nahrungsergänzungsmitteln kann zu gefährlichen Ergebnissen führen. Ihr Gesundheitsexperte kann Ihnen bei der Entscheidung helfen, ob Sie Leucin-Ergänzungen benötigen, und Sie dabei unterstützen, ein gesundes Gleichgewicht zwischen den von Ihnen benötigten Lebensmitteln und Nährstoffen herzustellen. [8]

Leucinmangel

Leucinmangel führt zu einer Beeinträchtigung der Leistungsfähigkeit von Muskeln und Leber. Aufgrund von Leucinmangel leidet der Körper unter starker Müdigkeit. Leucinmangel kann bestimmte Anzeichen hervorrufen. Einige dieser Anzeichen sind:.

• Müdigkeit
• Schwacher Muskelaufbau
• Schwache Wundheilung
• Gewichtszunahme

Leucinmangel tritt häufig bei Personen auf, die an Essstörungen wie Bulimie und Anorexie leiden. Auch ein unausgewogener Ernährungsplan kann zu Leucinmangel führen. Er entsteht zum Beispiel durch den Verzehr von Junkfood und unzureichendem Eiweiß. Darüber hinaus haben Menschen, die aufgrund langer Arbeitszeiten zu Druck und psychischem Stress neigen, oft einen erhöhten Leucinbedarf. Solche Lebensstilprobleme führen ebenfalls zu einem Mangel.

Forschungsstudien deuten darauf hin, dass intensive aerobe Aktivitäten und Krafttraining den täglichen Leucinverbrauch erhöhen könnten. Es gibt Empfehlungen, die gegenwärtig empfohlene Leucinzufuhr von 14 mg/kg Körpergewicht täglich auf 45 mg/kg Körpergewicht bei sitzenden Erwachsenen zu erhöhen. Bei Personen, die sich intensiv körperlich betätigen und Krafttraining betreiben, muss die Zufuhr erhöht werden, um die Proteinsynthese zu verbessern. Andernfalls wird ihre Muskelkraft und Leistungsfähigkeit beeinträchtigt. Darüber hinaus sind Personen mit Lebererkrankungen anfällig für Leucinmangel. Aus diesem Grund benötigen Menschen aus diesen Kategorien hohe Leucinmengen. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Lutein die Gewebereparatur, die Wundheilung, den Muskelaufbau, die Muskelreparatur und die Vermeidung von Muskelverlust unterstützt. [9]

Krankheiten, die durch Leucinmangel hervorgerufen werden

Die Ahornsirup-Urin-Krankheit (MSUD) ist eine seltene genetische Störung, die durch einen Mangel an einem Enzymkomplex (verzweigtkettige Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase) gekennzeichnet ist, der für den Abbau (Metabolisierung) der drei verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) Leucin, Isoleucin und Valin im Körper benötigt wird. Das Ergebnis dieser Stoffwechselstörung ist, dass sich alle drei BCAAs zusammen mit einer Reihe ihrer schädlichen Nebenprodukte (insbesondere ihre jeweiligen organischen Säuren) in abnormaler Weise ansammeln. Bei der zeitlosen, schwerwiegenden Form der MSUD beginnen die Plasmakonzentrationen der BCAAs innerhalb weniger Stunden nach der Geburt anzusteigen. Wenn sie unbeachtet bleibt, treten die ersten Anzeichen auf, oft schon innerhalb der ersten 24-48 Lebensstunden.

Die Diskussion beginnt mit unspezifischen Anzeichen zunehmender neurologischer Funktionsstörungen wie Lethargie, Gereiztheit und schlechter Nahrungsaufnahme, gefolgt von fokalen neurologischen Anzeichen wie unregelmäßigen Bewegungen, zunehmender Spastik und bald darauf von Krampfanfällen und zunehmendem Koma. Bei Vernachlässigung ist eine fortschreitende geistige Retardierung unvermeidlich, und der Tod tritt normalerweise innerhalb von Wochen oder Monaten ein. Das einzige spezifische Merkmal der MSUD ist die Entwicklung eines besonderen Geruchs, der an Ahornsirup erinnert und am leichtesten im Urin und im Ohrenschmalz nachweisbar ist und bereits ein oder zwei Tage nach der Geburt gerochen werden kann. Die Toxizität ist das Ergebnis der schädlichen Auswirkungen von Leucin auf das Gehirn, begleitet von einer schweren Ketoazidose, die durch die Anhäufung der drei verzweigtkettigen Ketosäuren (BCKAs) ausgelöst wird.

Die Erkrankung kann durch eine spezielle Diät, bei der die 3 BCAAs sorgfältig kontrolliert werden, erfolgreich behandelt werden. Dennoch besteht bei MSUD-Patienten jeden Alters trotz Behandlung ein hohes Risiko, dass sie eine schwere metabolische Dekompensation (Stoffwechselkrisen) entwickeln, die typischerweise durch Infektionen, Verletzungen, Nahrungsverweigerung (Fasten) oder möglicherweise durch psychische Anspannung ausgelöst wird. Während dieser Episoden kommt es zu einem schnellen, abrupten Anstieg der Aminosäurespiegel, der ein sofortiges medizinisches Eingreifen erfordert.

Es gibt drei oder möglicherweise vier Typen von MSUD: den klassischen Typ, den intermediären Typ, den intermittierenden Typ und möglicherweise einen auf Thiamin reagierenden Typ. Jeder der zahlreichen Subtypen der MSUD weist ein unterschiedliches Maß an wiederkehrender Enzymaktivität auf, was den unterschiedlichen Schweregrad und das Alter bei Beginn der Erkrankung erklärt. Alle Typen werden autosomal rezessiv erworben. [10]

Leucin-Dosierung

Die Leucin-Dosierung ist ein umstrittenes Thema. Die Verwendung von 2,5 Gramm Leucin hat tatsächlich einen Anstieg bei MPS gezeigt. Einige Forscher raten zu einer Gesamtzufuhr von 10 Gramm Leucin pro Tag, verteilt auf die Mahlzeiten.

Die beste Art, Leucin zu sich zu nehmen, ist, es in Form von BCAAs während des Trainings zuzuführen. 5 Gramm können während des Trainings eingenommen werden, und innerhalb von 30 Minuten nach dem Training sind 10 Gramm verbraucht. Allerdings ist zu beachten, dass Molke, wenn sie als Shake nach dem Training eingenommen wird, einen höheren Leucingehalt aufweist (100 Gramm enthalten 10 Gramm Leucin). Leucin sollte in jeder Mahlzeit enthalten sein und idealerweise sollte jede Mahlzeit mindestens 2,5 Gramm Leucin enthalten. [11]

Wechselwirkungen zwischen Kräutern und Medikamenten

• Insulin und andere antidiabetische Medikamente: Leucin kann die Insulinausschüttung fördern und könnte eine zusätzliche hypoglykämische Wirkung haben.
• Vitamine B3 und B6: Leucin kann die Synthese dieser Vitamine stören.
• PDE5-Hemmer (Sildenafil): Tiermodelle deuten darauf hin, dass Leucin synergistische Effekte haben kann. Die klinische Bedeutung ist nicht bekannt. [12]

Besondere Vorsichtsmaßnahmen und Warnhinweise

• Schwangerschaft und Stillen: Über die Sicherheit der Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren in der Schwangerschaft und Stillzeit gibt es nur unzureichend verlässliche Angaben. Gehen Sie auf Nummer sicher und vermeiden Sie die Einnahme.
• Kinder: Verzweigtkettige Aminosäuren sind potenziell SICHER für Kinder, wenn sie kurzfristig über den Mund eingenommen werden. Verzweigtkettige Aminosäuren wurden bei Kindern sogar bis zu 6 Monate lang sicher verwendet.
• Amyotrophe Lateralsklerose (ALS, Lou Gehrig-Krankheit): Die Verwendung von verzweigtkettigen Aminosäuren wurde mit Lungenversagen und einer höheren Sterblichkeitsrate in Verbindung gebracht, wenn sie bei Patienten mit ALS eingesetzt wurden. Wenn Sie an ALS erkrankt sind, sollten Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren einnehmen, bis mehr darüber bekannt ist.
• Verzweigtkettige Ketoazidurie: Krampfanfälle und schwerwiegende psychische und körperliche Beeinträchtigungen können die Folge sein, wenn die Aufnahme verzweigtkettiger Aminosäuren erhöht wird. Verwenden Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren, wenn Sie an dieser Krankheit leiden.
• Persistente Alkoholabhängigkeit: Die diätetische Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren bei Alkoholikern wurde tatsächlich mit einer Lebererkrankung in Verbindung gebracht, die zu geistiger Retardierung führt (hepatische Enzephalopathie).
• Niedriger Blutzucker bei Säuglingen: Die Einnahme einer der verzweigtkettigen Aminosäuren, Leucin, senkt den Blutzuckerspiegel bei Säuglingen mit einer sogenannten idiopathischen Hypoglykämie. Dieser Begriff deutet auf einen niedrigen Blutzuckerspiegel hin, wobei die Ursache unbekannt ist. Einige Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass Leucin die Bauchspeicheldrüse veranlasst, Insulin auszuschütten, wodurch der Blutzucker gesenkt wird.
• Chirurgie: Verzweigtkettige Aminosäuren können den Blutzuckerspiegel beeinflussen, was die Blutzuckerkontrolle während und nach einer Operation beeinträchtigen kann. Stellen Sie die Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren mindestens 2 Wochen vor einer geplanten Operation ein. [13]

Schlussfolgerung

Extrem hohe Konzentrationen von Leucin haben die Fähigkeit, die Proteinsynthese zu fördern und den Proteinabbau im Skelettmuskel intakter Ratten zu hemmen. Diese Wirkung auf die Proteinsynthese kann durch den kurzfristigen, aber geringen Anstieg des Seruminsulins, der durch die Leucindosierung induziert wird, verbessert werden. Innerhalb des normalen physiologischen Konzentrationsbereichs von Leucin und Insulin bei nahrungsentwöhnten und gefütterten Ratten wird jedoch die Empfindlichkeit der Muskelproteinsynthese gegenüber Insulin durch die Infusion von Leucin erhöht, so dass die Proteinsynthese durch die mäßig erhöhten Konzentrationen von Insulin und Leucin, die bei gefütterten Ratten normal sind, gefördert wird. Die physiologische Rolle von Leucin besteht daher darin, mit Insulin zusammenzuarbeiten, um den Schalter auszulösen, der die Muskelproteinsynthese fördert, wenn Aminosäuren und Energie aus der Nahrung verfügbar werden. Der Vorteil dieser Vorgehensweise besteht darin, dass für den Schalter sowohl Aminosäuren (Leucin) als auch Energie (Insulin) gleichzeitig vorhanden sein müssen, er wird also nur aktiviert, wenn die Bedingungen perfekt sind.

Eine Funktion von Leucin als Verstärker der Insulinsensitivität deutet ebenfalls auf die Möglichkeit hin, dass ein längerer, extrem hoher Leucinkonsum zu einer Insulinresistenz führen kann, und zwar in ähnlicher Weise wie die Insulinresistenz bei längerer Hyperglykämie. Dies könnte letztlich zu einer Abschwächung der Stimulation der Muskelproteinsynthese durch die Nahrungsaufnahme führen. Da außerdem Teile der Signalwege von Insulin zur Proteinsynthese mit denen der Regulierung des Glukosestoffwechsels verbunden sind, wie bereits erwähnt, besteht die Möglichkeit, dass eine Überstimulation durch Leucin zu Unregelmäßigkeiten im Glukosestoffwechsel führen könnte. Die Suche nach der „Obergrenze“ für Leucin in der Nahrung könnte daher eine Untersuchung der Auswirkungen einer längeren hohen Leucinzufuhr auf die Glucosehomöostase und den Glucosestoffwechsel beinhalten. [14]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/leucine
2. Https://www.sciencedirect.com/topics/medicine-and-dentistry/leucine
3. Https://www.britannica.com/science/leucine
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/leucin#Pharmakologie
5. Https://go.drugbank.com/drugs/db00149
6. Https://www.webmd.com/diet/foods-high-in-leucine
7. Https://draxe.com/nutrition/leucine/#benefits
8. Https://www.livestrong.com/article/253144-l-leucine-benefits/
9. Https://www.healthifyme.com/blog/leucine-benefits/
10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/maple-syrup-urine-disease/
11. Https://us.myprotein.com/thezone/supplements/leucine-dosage-benefits-side-effects/
12. Https://www.mskcc.org/cancer-care/integrative-medicine/herbs/leucine
13. Https://www.rxlist.com/branched-chain_amino_acids/supplements.htm
14. Https://academic.oup.com/jn/article/135/6/1553s/4663864