Prolin

Eine Aminosäure C5H9NO2, die von Tieren aus Glutamat hergestellt werden kann. [1]

L-Prolin

Die Aminosäure L-Prolin gilt als nicht-essentiell, da der Mensch und andere Tiere sie biosynthetisieren können, hauptsächlich aus einer anderen nicht-essentiellen Aminosäure, der L-Glutaminsäure. Prolin ist ungewöhnlich, weil es heterozyklisch ist und somit die einzige natürliche Aminosäure, die eine sekundäre Aminogruppe enthält. In der Natur kommt nur das L-Enantiomer vor.

Prolin ist auch deshalb ungewöhnlich, weil es hergestellt wurde, bevor es aus natürlichen Quellen isoliert wurde. Im Jahr 1900 stellte der mit dem Nobelpreis für Chemie ausgezeichnete deutsche Chemiker Richard M. Willstätter das D,L-Racemat aus N-Methylprolin her. Im folgenden Jahr isolierte Emil Fischer, ein weiterer deutscher Nobelpreisträger, die L-Form aus Eialbumin und hydrolysiertem Kasein.

Prolin wird, wie 100% der natürlichen Aminosäuren, für die Biosynthese von Proteinen verwendet. Der starre fünfgliedrige Ring des Prolins verleiht den daraus hergestellten Proteinen eine deutlich andere Sekundärstruktur als Proteinen, die aus offenkettigen Proteinen hergestellt werden.

Im Jahr 2002 stellten Mohammed Movassaghi und Eric N. Jacobsen von der Harvard University das Konzept vor, dass Prolin das „grundlegendste Enzym“ ist. Zu dieser Zeit nutzten einige Wissenschaftler Prolin als ungleichmäßigen Treiber, als ob es sich dabei um eine brandneue Sache handelte; frühere Arbeiten, die Prolin nutzten, waren durch das Aufkommen metallbasierter asymmetrischer Treiber tatsächlich in den Schatten gestellt worden. Movassaghi und Jacobsen erklärten, es sei höchste Zeit, dass die Chemiker erkennen, dass Asymmetrie auch mit einfachen Substanzen und ohne den Einsatz von Metallen erreicht werden kann.

Einige Jahre später führten Eric Smith vom Santa Fe Institute und seine Mitautoren das Prinzip des einfachsten Enzyms weiter aus. Sie argumentierten, dass „die Katalyse durch kleine Moleküle eine Erkenntnis von größter Bedeutung für den Ursprung der Biochemie ist“. Mit anderen Worten: Kleine Partikel und nicht große, komplizierte Enzyme waren die einzigen Katalysatoren, die für die präbiotische Evolution in Frage kamen. [2]

Pharmakodynamik

L-Prolin ist eine wichtige Aminosäure, die in Knorpeln vorkommt und für die Erhaltung einer jugendlichen Haut sowie für die Reparatur von Muskel-, Bindegewebs- und Hautschäden unerlässlich ist. Sie ist auch für das Immunsystem des Körpers und für das Gleichgewicht dieser Formel unerlässlich. Es ist ein notwendiger Bestandteil des Kollagens und ist für die richtige Funktion der Gelenke und Sehnen notwendig. L-Prolin ist sehr wichtig für das richtige Funktionieren der Gelenke und Sehnen. Unterstützt die Erhaltung und Stärkung der Herzmuskulatur.

Wirkungsmechanismus

Glykogen, durch die L-Prolin-Oxidase in der Niere, wird es ringgeöffnet und zu L-Glutaminsäure oxidiert. L-Ornithin und L-Glutaminsäure werden mit Hilfe von L-Glutaminsäure-Gamma-Semialdehyd in L-Prolin umgewandelt. Es ist reichlich in Kollagen enthalten und ist vollständig an der Funktion von Arthrose und Chordae beteiligt. [3]

Biosynthese

Prolin wird biosynthetisch aus der Aminosäure L-Glutamat gewonnen. Glutamat-5-Semialdehyd wird zunächst durch Glutamat-5-Kinase (ATP-abhängig) und Glutamat-5-Semialdehyd-Dehydrogenase (die NADH oder NADPH benötigt) gebildet. Diese kann dann entweder spontan zu 1-Pyrrolin-5-Carbonsäure cyclisieren, die durch Pyrrolin-5-Carboxylat-Reduktase (unter Verwendung von NADH oder NADPH) zu Prolin abgebaut wird, oder durch Ornithin-Aminotransferase zu Ornithin entwickelt werden, gefolgt von einer Cyclisierung durch Ornithin-Cyclodeaminase zu Prolin.

Biologische Aktivität

L-Prolin hat sich als schwacher Agonist des Glycinrezeptors und der ionotropen NMDA- und Nicht-NMDA-Glutamatrezeptoren (AMPA/Kainat) erwiesen. Es wurde sogar vorgeschlagen, ein potenzielles endogenes Exzitotoxin zu sein. In Pflanzen ist der Aufbau von Prolin eine typische physiologische Reaktion auf verschiedene Stresssituationen, aber auch Teil des Entwicklungsprogramms in generativen Geweben (z. B. Pollen). Eine Ernährung, die reich an Prolin ist, wurde mit einem erhöhten Risiko für Depressionen beim Menschen in Verbindung gebracht.

Eigenschaften in der Proteinstruktur

Die einzigartige zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin verleiht Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren eine außergewöhnliche Konformationssteifigkeit. Sie wirkt sich auch auf die Geschwindigkeit der Bildung von Peptidbindungen zwischen Prolin und anderen Aminosäuren aus. Wenn Prolin als Amid in einer Peptidbindung gebunden ist, ist sein Stickstoff nicht an Wasserstoff gebunden, was darauf hindeutet, dass es nicht als Wasserstoffbindungsdonor fungieren kann, sondern als Wasserstoffbindungsakzeptor.

Die Entwicklung von Peptidbindungen mit gebundenem Pro-trnapro ist wesentlich langsamer als mit anderen Trnas, was ein allgemeines Merkmal von N-Alkylaminosäuren ist. Die Bildung von Peptidbindungen zwischen einem eingehenden Trnapro und einer Kette, die in Prolin endet, ist ebenfalls langsam, wobei die Entwicklung von Prolin-Prolin-Bindungen am langsamsten von allen ist.

Die außergewöhnliche Konformationssteifigkeit von Prolin wirkt sich auf die Sekundärstruktur von Proteinen in der Nähe eines Prolinrestes aus und könnte der Grund für das größere Vorkommen von Prolin in den Proteinen thermophiler Organismen sein. Die Sekundärstruktur von Proteinen lässt sich durch die Flächenwinkel φ, ψ und ω des Proteinrückgrats beschreiben. Die zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin hält den Winkel φ bei etwa – 65 ° fest.

Prolin fungiert als struktureller Störfaktor in der Mitte von regulären Sekundärstrukturkomponenten wie Alpha-Helices und Beta-Sheets; dennoch wird Prolin häufig als erster Rest einer Alpha-Helix und auch in den Randhaaren von Beta-Sheets entdeckt. Prolin ist ebenfalls häufig in Windungen (einer anderen Art von Sekundärstruktur) zu finden und hilft bei der Entwicklung von Beta-Windungen. Dies mag auf die merkwürdige Tatsache zurückzuführen sein, dass Prolin normalerweise lösungsmittelexponiert ist, unabhängig davon, dass es eine vollständig aliphatische Seitenkette hat.

Mehrere Proline und/oder Hydroxyproline in einer Reihe können eine Polyprolin-Helix bilden, die primäre Sekundärstruktur im Kollagen. Die Hydroxylierung von Prolin durch Prolylhydroxylase (oder andere Zusätze von elektronenziehenden Substituenten wie Fluor) erhöht die Konformationsstabilität von Kollagen erheblich. Die Hydroxylierung von Prolin ist daher ein wichtiger biochemischer Prozess für den Erhalt des Bindegewebes höherer Organismen. Schwere Krankheiten wie Skorbut können durch Fehler bei dieser Hydroxylierung entstehen, z. B. durch Mutationen im Enzym Prolylhydroxylase oder durch Mangel an dem benötigten Cofaktor Ascorbat (Vitamin C).

Cis-trans-Isomerisierung

Peptidbindungen an Prolin und an andere N-substituierte Aminosäuren (wie z. B. Sarcosin) können sowohl das cis- als auch das trans-Isomer bilden. Viele Peptidbindungen weisen das trans-Isomer auf (normalerweise 99,9 % unter unbelasteten Bedingungen), vor allem weil der Amid-Wasserstoff (trans-Isomer) weniger sterische Abstoßung auf das vorangehende Cα-Atom ausübt als das folgende Cα-Atom (cis-Isomer). Im Gegensatz dazu kommt es bei den cis- und trans-Isomeren der X-Pro-Peptidbindung (wobei X für eine beliebige Aminosäure steht) zu sterischen Zusammenstößen mit der umgebenden Substitution, und der Energieunterschied ist wesentlich geringer. Aus diesem Grund ist der Anteil der X-Pro-Peptidbindungen im cis-Isomer unter unbelasteten Bedingungen deutlich erhöht, wobei der cis-Anteil in der Regel zwischen 3 und 10 % liegt. Diese Werte hängen jedoch von der vorangehenden Aminosäure ab, wobei Gly und duftende Rückstände höhere Anteile des cis-Isomers ergeben. Für Aromatic-Pro Peptidbindungen wurden Cis-Anteile von bis zu 40 % ermittelt.

Aus kinetischer Sicht ist die cis-trans-Prolin-Isomerisierung ein sehr träger Vorgang, der den Fortschritt der Proteinfaltung behindern kann, indem mehrere Prolin-Reste, die für die Faltung wichtig sind, im nicht-nativen Isomer gefangen werden, insbesondere wenn das native Protein das cis-Isomer benötigt. Dies liegt daran, dass Prolinreste im Ribosom ausschließlich als trans-Isomer synthetisiert werden. Alle Organismen verfügen über Prolylisomerase-Enzyme, die diese Isomerisierung katalysieren, und einige Bakterien haben spezielle Prolylisomerasen, die mit dem Ribosom verbunden sind. Dennoch sind nicht alle Proline für die Faltung unerlässlich, und die Proteinfaltung kann trotz nicht-nativer Konformer zahlreicher X-Pro-Peptidbindungen mit normaler Geschwindigkeit weitergehen.

Besonderheiten

Prolin ist neben Glycin eine der beiden Aminosäuren, die nicht dem normalen Ramachandran-Plot folgen. Aufgrund der Ringbildung, die mit dem Beta-Kohlenstoff verbunden ist, haben die ψ- und φ-Winkel um die Peptidbindung weniger zulässige Drehungsgrade. Infolgedessen wird es typischerweise in „Windungen“ von Proteinen gefunden, da seine komplementäre Entropie (ΔS) im Vergleich zu anderen Aminosäuren nicht so groß ist und daher in gefalteter Form im Vergleich zu ungefalteter Form die Entropieveränderung geringer ausfällt. Außerdem ist Prolin nur selten in α- und β-Strukturen zu finden, da es die Stabilität solcher Strukturen verringern würde, da seine Seitenkette α-N nur eine Stickstoffbindung bilden kann.

Außerdem ist Prolin die einzige Aminosäure, die bei der Besprühung mit Ninhydrin zur Verwendung in der Chromatographie keine rote/violette Farbe bildet. Prolin erzeugt stattdessen eine orange/gelbe Farbe. [4]

Prolin-Metabolismus

Prolin-Synthese

Die Prolinsynthese aus Glutamin, Glutamat, Arginin und Ornithin in Tieren ist zell-, gewebe- und artspezifisch. Alle Säugetiere können Prolin aus Arginin durch Arginase (sowohl Typ I als auch Typ II), Ornithin-Aminotransferase und P5C-Reduktase herstellen, wobei das Brustgewebe, der Dünndarm (bei Tieren nach der Entwöhnung), die Leber und die Nieren quantitativ die aktivsten Gewebe sind. Im Säuglingsgewebe sind die wichtigsten Produkte des Argininabbaus Prolin, Ornithin und Harnstoff. Da im Brustgewebe keine Prolin-Oxidase-Aktivität vorhanden ist, findet in der laktierenden Drüse kein Abbau von aus Arginin gewonnenem Prolin statt. Dies garantiert eine maximale Nettoproduktion von Prolin aus Arginin durch die laktierende Brustdrüse. Da die P5C-Synthase im Brustdrüsengewebe ebenfalls fehlt, wird in diesem Gewebe kein Prolin aus Glutamin oder Glutamat gebildet. Daher spielt die Arginase eine entscheidende Rolle bei der Prolinsynthese im säugenden Brustgewebe. Interessanterweise ist die Aktivität der P5C-Reduktase mindestens 50-mal größer als die der P5C-Dehydrogenase im stillenden Brustgewebe, so dass die Umwandlung von aus Arginin gewonnenem P5C in Prolin gegenüber der Umwandlung in Glutamat und Glutamin bevorzugt wird. Die Synthese von Prolin aus Arginin trägt dazu bei, einen irreparablen Verlust von Arginin-Kohlenstoffen im laktierenden Brustgewebe von Schweinen zu verhindern. Diese Erkenntnisse liefern auch eine biochemische Erklärung für die Beobachtung, dass die Prolinausschüttung in der Sauenmilch die Aufnahme von Plasmaprolin durch die laktierende Milchdrüse bei weitem übersteigt, während die Argininausschüttung in der Sauenmilch viel geringer ist als die Aufnahme von Plasma-Arginin durch die laktierende Milchdrüse. Aufgrund des beträchtlichen Katabolismus von Arginin für die Prolinsynthese über den Arginaseweg und des fehlenden Prolin-Katabolismus im laktierenden Schweine-Mamma-Gewebe kommt es zu einer relativen Anreicherung von Prolin, aber zu einem relativen Mangel an Arginin in den Milchproteinen.

Der Dünndarm von Schweinen nach der Entwöhnung baut etwa 40 % des Arginins in der enteralen Nahrung ab, wobei Prolin ein Hauptprodukt ist. Darüber hinaus werden sowohl Glutamat als auch Glutamin in der enteralen Nahrung fast vollständig im Dünndarm abgebaut, wobei Prolin ein wichtiges Produkt ist. Im postabsorptiven Zustand wird ein Drittel des Glutamins im arteriellen Blut durch den Schweinedünndarm extrahiert. Zu den Produkten des Glutamat- und Glutaminabbaus in den Enterozyten gehören nicht nur Prolin, sondern auch Ornithin, Citrullin, Arginin und Alanin. Forschungsstudien mit aus dem Jejunum entnommenen jungen Schweinen haben gezeigt, dass Prolin aus dem Dünndarm von Ferkeln mit Futterentzug freigesetzt wird. Die De-novo-Synthese und die Hydrolyse kleiner Peptide in den Enterozyten und im Darmlumen könnten Quellen für dieses aus dem Darm stammende Prolin sein. Glukokortikoide sind wichtige hormonelle Wirkstoffe, die die Prolinsynthese aus Arginin und Glutamin in Zellen und Geweben regulieren.

Im Gegensatz zu Säugetieren haben Vögel eine geringe Arginaseaktivität in den Geweben und daher eine geringe Fähigkeit, Arginin in Prolin umzuwandeln. Aus diesem Grund ist Prolin ein ernährungsphysiologisch wichtiges AA für Vogelarten, zu denen auch Hühner gehören. Darüber hinaus verfügen Raubtiere (z. B. Katzen und Frettchen) nicht über P5C-Synthase in Enterozyten und anderen Zelltypen und können Glutamin und Glutamat im Körper nicht in Prolin umwandeln. Daher ist Arginin das einzige Substrat für die Prolinsynthese bei diesen Arten. Aufgrund des hohen Bedarfs an Arginin in der Nahrung für zahlreiche synthetische Verfahren und des Fehlens seiner endogenen Synthese ist Arginin für Raubtiere ein ernährungsphysiologisch wichtiges AA. Eine Nahrungsergänzung mit Prolin könnte bei diesen Tieren einen Teil des Arginins durch eine Hemmung der Arginase durch aus Prolin gewonnenes Ornithin ausgleichen.

Prolin-Abbau

Mit Ausnahme des Brustgewebes weisen die meisten Gewebe eine Prolin-Oxidase-Aktivität auf. Ein Nebenprodukt dieses mitochondrialen Enzyms ist das Superoxidanion (O2 -), das in H2O2 und andere reaktive Sauerstoffspezies umgewandelt werden kann. In Geweben und Zellen (z. B. Schweineplazenta und Enterozyten von neugeborenen Schweinen), die keine Arginase-Aktivität aufweisen, ist Prolin das einzige Substrat für die Synthese von Ornithin und damit von Polyaminen (Putrescin, Spermidin und Spermin). Dies ist sowohl für die Ernährung als auch für die Physiologie von enormer Bedeutung, denn (1) Polyamine sind wesentliche Moleküle, die die DNA- und Proteinsynthese sowie die Zellexpansion, -differenzierung und -migration steuern; (2) sowohl die Plazenta als auch der neonatale Dünndarm wachsen extrem schnell. Bei Wiederkäuern enthält die Plazenta sowohl Arginase als auch Prolin-Oxidase, was dazu beiträgt, die relativ niedrigen Konzentrationen von Prolin im mütterlichen Blut auszugleichen.

Obwohl alle Zellen in der Lage sind, P5C durch P5C-Reduktase zu Prolin zu recyceln und P5C durch Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umzuwandeln, ist die Verwendung von P5C für die Synthese von Citrullin sehr zell- und gewebespezifisch. Besonders bemerkenswert ist, dass nur Säugetier-Enterozyten in der Lage sind, Citrullin aus P5C zu synthetisieren, was auf eine besondere Funktion des Dünndarms im Prolin-Stoffwechselprozess hinweist. Obwohl die Säugetierleber P5C mit Hilfe des Harnstoffzyklus in Ornithin umwandeln kann, findet in diesem Organ keine Nettosynthese von Arginin statt, da eine sehr hohe Arginaseaktivität Arginin schnell zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert (Wu und Morris 1998). In der Leber und den Nieren kann P5C durch die Bildung von α-Ketoglutarat durch die P5C-Dehydrogenase vollständig zu CO2 oxidiert werden. In Plazenta und Enterozyten mit minimaler P5C-Dehydrogenase-Aktivität ist die Oxidation von Prolin zu CO2 jedoch minimal. Dadurch wird ein irreversibler Verlust von Prolin-Kohlenstoffen vermieden und der Zeitplan von P5C für die Synthese von Polyaminen optimal genutzt. Spannende Beweise zeigen, dass Polyamine eine wesentliche Funktion für das Wachstum, die Funktion und die Gesundheit des Darms während der Neugeborenenzeit haben.

Da das gesamte P5C-Partikel durch Ornithin-Aminotransferase und Ornithin-Carbamoyltransferase in Enterozyten in Citrullin eingebaut wird, bietet Prolin sein Stickstoff- und Kohlenstoffgerüst für die Citrullin- und Argininsynthese im Dünndarm an, was diese beiden Enzyme und die P5C-Synthase offenbaren. Mangelnde Kenntnisse oder falsche Vorstellungen über diese grundlegenden biochemischen Reaktionen können dazu führen, dass Wissenschaftler falsche Schlussfolgerungen hinsichtlich des Beitrags von Prolin-Kohlenstoffen zur endogenen Arginin-Synthese ziehen. Solche Fehler, wie sie erst kürzlich bei Glutamin-Studien aufgetreten sind, werden das Gebiet des Arginin-Stoffwechsels bei Säugetieren zweifellos nicht voranbringen, sondern eher zu einer großen Verwirrung in der Literatur führen. [5]

Was sind die gesundheitlichen Vorteile von Prolin?

Erhält die Gesundheit der Haut und repariert Wunden

Kollagen bildet die Haut und das Bindegewebe. Prolin ist ein wichtiger Bestandteil des Kollagens. Ohne Prolin (oder eigentlich ohne Kollagen) würden Wunden nicht heilen, da der Körper nicht in der Lage wäre, die Haut bei Verletzungen wiederherzustellen. Ebenso würde die Haut erschlaffen, weil es nichts gäbe, was sie an Ort und Stelle halten könnte. Das Bindegewebe hält die Dinge zusammen. Ohne es fällt alles auseinander. Der Verzehr von genügend Aminosäuren zur Bildung von Kollagen, insbesondere Prolin, Hydroxyprolin und Glycin, hilft der Haut, gesund und jugendlich auszusehen.

Unterstützt die gastrointestinale Funktion

Prolin kann bei der Behandlung des Leaky-Gut-Syndroms helfen, indem es die Darmschleimhaut stärkt. Ein undichter Darm tritt auf, wenn sich winzige Löcher in der Darmschleimhaut öffnen, durch die Krankheitserreger eindringen können. Dies führt zu Schwellungen. Aminosäuren, darunter Prolin, werden benötigt, um die beschädigten Zellen des Verdauungstrakts wieder aufzubauen und die Auskleidung unbeschädigt zu halten. Prolin trägt auch dazu bei, Schwellungen zu reduzieren und die Immunfunktion des Verdauungssystems zu verbessern. Eine typische Empfehlung für den Versuch, einen tropfenden Darm zu heilen, ist die häufige Einnahme von Knochenbrühe, teilweise aufgrund ihres hohen Prolinanteils.

Reduziert die Gefahr von Herz-Kreislauf-Erkrankungen

Herzprobleme bleiben die häufigste Todesursache in den USA. Fettablagerungen in den Arterienwänden lösen durch Verstopfung Herzstillstand und Schlaganfälle aus. Dies verhindert, dass das Blut durchfließen kann. Prolin trägt jedoch dazu bei, einen Teil des festsitzenden Fetts zu lösen und die Verstopfung zu beseitigen. Dadurch wird es in den Blutkreislauf zurückgeführt und kann an anderer Stelle verwendet werden. Prolin kann dazu beitragen, die Gefahr eines Herzstillstandes zu verringern.

Reduziert Schwellungen und hilft bei der Stressbewältigung

Prolin trägt zur Verringerung von Entzündungen bei, was ein gesundes Immunsystem fördert. Es hilft auch, einen Wasserfall von entzündungshemmenden Substanzen und Genen in Gang zu setzen, die bei der Heilung von ökologischen Spannungen helfen (5). Prolin trägt zu einer effektiveren Energieproduktion bei, so dass wir Spannungen viel besser bewältigen können. Außerdem repariert es die durch oxidative Spannungen geschädigte DNA und fördert die Entgiftung der Leber. All diese Funktionen führen zu einem besseren Immunsystem und einer geringeren Schwellung. Dies verringert die allgemeine Krankheitsgefahr, so dass Sie sich besser fühlen.

Stärkt Gelenke und anderes Bindegewebe

Da Prolin zum Kollagen gehört, wird es zur Fixierung von Bindegewebe aller Art benötigt. Das Bindegewebe hilft, die Knochen an ihrem Platz zu halten und wirkt wie ein Stoßdämpfer. Fragen Sie jemanden, der kein Bindegewebe im Knie hat, um zu erfahren, wie quälend das Leben ohne es ist! Knochen schleifen gegen Knochen – nein danke!

Prolin trägt zum Erhalt und zur Reparatur des Bindegewebes bei. Sie benötigen es, um eine andere Aminosäure namens Hydroxylysin herzustellen, eine der Hauptkomponenten von Kollagen, Sehnen und Muskeln.

Mit zunehmendem Alter produzieren wir natürlich weniger Kollagen, und die Gelenke beginnen sich mit der Zeit abzubauen. Dies wird durch eine schlechte Ernährung, Verspannungen der Gelenke und Übergewicht noch verschlimmert. Der Verzehr von mehr Aminosäuren, die die Bildung von Kollagen unterstützen, kann die Entwicklung von neuem Bindegewebe und Knorpel fördern und sogar die Knochen stärken. Prolin trägt zur Verringerung von Entzündungen bei, wodurch die Beweglichkeit und Funktion der Gelenke erhalten bleibt und altersbedingte Beschwerden verringert werden.

Prolin Nahrungsquellen

Da Prolin eine Aminosäure ist, findet man es in eiweißreichen Lebensmitteln, insbesondere in solchen mit hohem Kollagengehalt. Zu den tierischen Lebensmitteln mit Kollagen gehören in der Regel solche mit Bindegewebe. Ein ganzes Huhn (mit Knochen und Haut) enthält zum Beispiel mehr Kollagen als eine Hühnerbrust ohne Knochen und Haut.

Heutzutage wird häufig Fleisch ohne Knochen und ohne Haut gewählt (ein Nachteil für die Erhöhung des Prolin-Gehalts). Um es zu erhalten, sollten Sie Kollagenquellen in Ihre Ernährung aufnehmen. Es gibt keinen empfohlenen Tagesbedarf für Prolin. „Nicht-essentielle“ Aminosäuren sind in vielen Lebensmitteln enthalten. Wenn Sie irgendeine Art von Lebensmittel mit Proteinen essen (sogar vegetarische Quellen), decken Sie höchstwahrscheinlich Ihren Bedarf.

Zu den Lebensmitteln mit dem höchsten Prolin-Gehalt gehören:

• Knochenbrühe
• Gelatine
• Organisches Fleisch, wie Leber
• Kollagenergänzungen
• L-Prolin-Ergänzungen
• Rindfleisch
• Huhn
• Wild gefangener Fisch
• Eier [6]

In natürlichen Kollagenquellen ist es in höchsten Konzentrationen enthalten. Die besten Quellen für Prolin und Kollagen im Ernährungsplan sind Knochenbrühe und andere proteinreiche Lebensmittel, vor allem tierische Produkte, wie Organfleisch wie Leber, grasgefüttertes Rindfleisch, Hühner aus Weidehaltung, Fisch aus Wildfang und Eierschalenmembranen.

Wenn Sie Tiere „von Kopf bis Fuß“ essen, nehmen Sie Prolin und Kollagen aus Teilen des Tieres zu sich, einschließlich der Knochen, des Bindegewebes und des Muskelgewebes.

Fokussiertes Kollagenproteinpulver und Gelatine sind 2 weitere hervorragende Quellen für Prolin. Kollagenpulver wird aus Quellen wie Hühnerkollagen, Rinder-/Rinderkollagen, Eierschalenkollagen und Fischkollagen hergestellt. Gelatine ist eine Form von hydrolysiertem Rinderkollagen, was bedeutet, dass es im Wesentlichen ein Teil des abgebauten Kollagens ist, das hauptsächlich in Desserts oder bei der Lebensmittelherstellung verwendet wird, da es eine gelartige Textur erzeugt.

Die Verwendung von Knochenbrühe oder Kollagenpulvern/-ergänzungen kann wirklich sehr praktisch sein, da sie Ihnen viel Zeit und Mühe ersparen. Zum Beispiel wird langsam gekochte Knochenbrühe im Laufe von ein bis zwei Tagen hergestellt, aber wenn Sie konzentrierte Knochenbrühe Proteinpulver verwenden, können Sie die Vorteile der Knochenbrühe fast sofort erhalten.

Hühnerkollagen besteht aus Glycin, Glutamin und Prolin sowie Chondroitin und Glucosamin, zwei Substanzen, die den Wiederaufbau von Knorpel unterstützen. Sie können es durch den Verzehr von Hühnerfleisch mit Haut und Knochen oder durch die Zubereitung von Hühnerbrühe, Suppe, Eintopf und anderen schmackhaften Rezepten mit verschiedenen Tierteilen (Organen, Knochen usw.) aufnehmen.

Auch der Verzehr von Fischkollagen liefert einen gewissen Anteil an Prolin, z. B. durch den Verzehr von Fischstücken, die kleine Gräten, Gewebe oder Schuppen enthalten, oder durch die Zubereitung von Fischbrühe, -suppe und -eintopf (z. B. mit Fischköpfen).

Eine weitere Quelle ist das Joch von Eiern aus Käfighaltung. Eine gute Möglichkeit, die Prolin-/Kollagenzufuhr zu erhöhen, ist die Zugabe von Kollagenpulver zu Spiegeleiern oder einem Omelett.

Ist Prolin in Pflanzen enthalten? Ja, obwohl der Verzehr von pflanzlichen Lebensmitteln wie Gemüse oder Obst keine extrem hohen Mengen liefert. In Pflanzenbestandteilen wie Pollen ist die Anhäufung von Prolin tatsächlich eine Reaktion auf physiologische Belastungen und ebenfalls an der Strukturentwicklung beteiligt.

Prolin vs. Glycin vs. Lysin

Was ist an Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren anders?

Ungefähr ein Drittel des Kollagens besteht aus Glycin. Glycin ist eine Aminosäure, die für verschiedene Muskel-, kognitive und metabolische Funktionen unerlässlich ist. Sie ist eine der wichtigsten Aminosäuren, die zur Bildung von Kollagen und Gelatine verwendet werden. Die besten Glycinquellen sind ähnlich wie Prolinquellen, z. B. Knochenbrühe, Kollagenproteinpulver und andere Proteinnahrungsmittel.

Zu den Funktionen von Glycin gehört die Unterstützung des Abbaus und Transports von Nährstoffen wie Glykogen und Fett, damit diese von den Zellen zur Energiegewinnung genutzt werden können. Es wird als „Anti-Aging-Aminosäure“ bezeichnet, da es den Erhalt der Muskelmasse unterstützt und die Sekretion des menschlichen Wachstumshormons stimuliert. Glycin wird zur Behandlung zahlreicher Gesundheitszustände eingesetzt, z. B. bei Muskelschwund (Narbenbildung), Geschwüren, Arthritis, Leaky-Gut-Syndrom, Diabetes, Nieren- und Herzversagen, neurologischen Verhaltensstörungen und Müdigkeit.

Lysin (oder L-Lysin) ist eine wichtige Aminosäure, die in eiweißhaltigen Lebensmitteln wie Fleisch, Bohnen, Käse und Eiern vorkommt, aber auch in Form von Nahrungsergänzungsmitteln erhältlich ist. Wie Prolin trägt L-Lysin zur Entwicklung und zum Erhalt von Knochen und Bindegewebe bei, indem es zur Bildung von Kollagen beiträgt. Es ist ebenfalls sehr wichtig für die Bildung von Carnitin, das Fettsäuren in Energie umwandelt.

L-Lysin kann helfen, das Verdauungssystem zu reparieren, den Cholesterinspiegel zu senken und ist nützlich für die Aufnahme von Kalzium, das vor Embolien und anderen Problemen schützt.

Weitere Vorteile, die L-Lysin zugeschrieben werden, sind die Behandlung von Fieberbläschen, Stress und Angstzuständen, Durchfall und sogar das Fortschreiten von Krebs. Die besten Nahrungsquellen für L-Lysin sind Rindfleisch, Huhn, Truthahn, Fisch wie Thunfisch, weiße Bohnen, Kürbiskerne und Eier.

Arginin ist eine weitere Aminosäure, die in Kollagen enthalten ist. Sie kommt in eiweißhaltigen Lebensmitteln vor, darunter Rindfleisch und andere Arten von rotem Fleisch, Geflügel, Fisch, Eiern und Milchprodukten. Arginin kann sich positiv auf die Herzgesundheit, die körperliche Leistungsfähigkeit, die psychischen Fähigkeiten und vieles mehr auswirken.

Wie Sie Prolin in Ihren Ernährungsplan aufnehmen können + Rezepte

1. Trinken Sie Knochenbrühe

Um mehr Prolin aufzunehmen, ist es ideal, fast täglich echte Knochenbrühe zu verzehren, die neben den Aminosäuren auch zahlreiche andere Nährstoffe liefert. Knochenbrühe ist eine der besten Möglichkeiten, nicht nur mehr Kollagen in Ihren Ernährungsplan aufzunehmen, sondern auch Spurenelemente, Elektrolyte und nützliche Substanzen wie Chondroitinsulfat, Glucosaminsulfat und Hyaluronsäure.

Um die meisten Vorteile zu erzielen, sollten Sie jeden Tag etwa 8 bis 16 Unzen Knochenbrühe zu sich nehmen. Sie können Ihre eigene hausgemachte Knochenbrühe mit herkömmlichen Rezepten herstellen, die ein bis zwei Tage dauern, oder getrocknete oder pulverisierte Knochenbrühe/Knochenbrüheprotein konsumieren. Knochenbrühe kann allein verzehrt, zu Shakes oder gesunden Smoothies hinzugefügt oder in allen Arten von süßen und leckeren Gerichten wie Marinaden, Eintöpfen oder sogar Shakes und Smoothies verwendet werden.

2. Kollagenpulver/Kollagenpräparate einnehmen

Sie können kollagenes Eiweiß ebenfalls in Smoothies, Shakes oder anderen Rezepten verwenden. Ich empfehle ein Multi-Kollagen-Pulver, das mehrere Kollagenarten enthält, wie die Typen 1, 2, 3, 5 und 10. Jede Art von Kollagen hat einzigartige Funktionen und Vorteile, daher ist es am besten, mehr als einen Typ zu verwenden.

Kollagen ist unappetitlich, geruchlos und lässt sich einfach in alle möglichen Gerichte einarbeiten – außerdem ist es glutenfrei, milchfrei, nussfrei und sojafrei. Geben Sie etwas davon in gebackene Rezepte wie Muffins, Riegel oder Pfannkuchen, um den Eiweißgehalt zu erhöhen. Sie können Kollagenpulver auch ähnlich wie Gelatine verwenden, um Smoothies, Desserts oder Rezepte, die eine gelartige Textur haben, zu verdicken. Achten Sie stets darauf, ein Kollagenpulver zu erwerben, das von grasgefütterten oder auf der Weide aufgezogenen, gesunden Tieren stammt (die idealerweise natürlich aufgezogen werden).

3. ausreichend Protein und eine gesunde Ernährung zu sich nehmen

Sie werden den größten Nutzen aus der Aufnahme von Prolin und anderen Aminosäuren, die in Kollagen vorkommen, ziehen, wenn Sie eine nährstoffreiche Ernährung zu sich nehmen, die viel Protein und viele Antioxidantien enthält. Dies ist praktisch, um den Kollagenspiegel zu erhöhen und den Kollagenabbau zu verhindern, da es Schwellungen und Schäden durch freie Radikale (auch oxidativer Stress genannt) reduziert.

Sie können die Menge an Prolin, die Sie aufnehmen und verwerten, verbessern, indem Sie Lebensmittel verzehren, die als „Kollagen-Kofaktoren“ fungieren, wie z. B. viel frisches Gemüse, frisches Obst, frische Kräuter und Gewürze, zahlreiche Quellen „sauberen“ Proteins und Lebensmittel mit einem hohen Gehalt an Vitamin C, Vitamin A, Kupfer und Eisen. [7]

Mögliche negative Auswirkungen von L-Prolin

L-Prolin ist eine natürlich vorkommende Aminosäure, die der Körper selbst produziert. Sie kann in zusätzlicher Form eingenommen werden, um die Ansammlung von Ablagerungen in den Arterien zu reduzieren und die Gefahr von Herzerkrankungen zu verringern. Darüber hinaus kann diese Aminosäure dem Körper helfen, Kollagen aufzubauen, das ein primäres Strukturgewebe im Bindegewebe ist. L-Prolin-Ergänzungen haben keine anerkannten Nebenwirkungen.

Warum Prolin einnehmen

Die Aminosäure Prolin wird vom Körper selbst in ausreichender Menge produziert, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint. Ein Überschuss an dieser Aminosäure, einem Baustein des Proteins, kann jedoch die Gesundheit Ihrer Gelenke, das Aussehen Ihrer Haut und die Widerstandsfähigkeit Ihres Immunsystems verbessern. L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern reichlich vorhanden; wenn Ihre Ernährung wenig von diesen Proteinquellen enthält, haben Sie möglicherweise Probleme, optimale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren. Manche Menschen haben auch Probleme, L-Prolin zu verstoffwechseln und somit zu verwerten; ein Mangel an Vitamin C kann diese Schwierigkeit verursachen.

Die Aminosäure Prolin wird von Ihrem Körper selbst in ausreichender Menge produziert, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint.

L-Prolin wird leicht in Fleisch, Milchprodukten und Eiern angeboten; wenn Ihr Ernährungsplan arm an diesen Proteinquellen ist, können Sie Schwierigkeiten haben, optimale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren.

Wie viel

Harte Forschungsstudien, die die Einnahme von Prolin-Ergänzungen zur Verbesserung des Hauttons und der Gelenkkraft unterstützen, gibt es nicht. Leon Chaitow hat in seinem Buch „Amino Acids for Therapy“ die Funktion von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einem Baustein von Kollagen, untersucht. Er schlägt vor, dass Nahrungsergänzungsmittel bei Druck auf die Weichteile, bei der Heilung von Verletzungen, bei hypermobilen Gelenken und bei der mit dem Altern verbundenen schlaffen Haut helfen können. Chaitow empfiehlt die Einnahme von 500 bis 1.000 Milligramm täglich, zusammen mit zusätzlichem Vitamin C.

Stichhaltige Forschungsstudien, die die Verwendung von Prolin-Ergänzungen zur Verbesserung des Teints und der Vitalität der Gelenke unterstützen, gibt es nicht.

Leon Chaitow analysierte in seinem Buch „Amino Acids for Treatment“ die Funktion von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einer Grundlage von Kollagen.

Proteinabfall

Ein Überschuss an Prolin kann zu einer erhöhten Aminosäurezufuhr führen. Dies führt dazu, dass der Körper Eiweißabfälle produziert, die von der Leber und insbesondere von den Nieren ausgeschieden werden müssen, was eine große Belastung für diese Organe darstellt. Die meisten Menschen können mit den zusätzlichen Aminosäuren umgehen, aber wenn Sie eine Leber- oder Nierenerkrankung haben, sollten Sie mit Ihrem Arzt sprechen, bevor Sie zusätzliche Aminosäuren in Ihre Ernährung aufnehmen. [8]

Einzige Sicherheitsmaßnahmen und Warnhinweise

Bei Einnahme durch den Mund: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es mit der Nahrung eingenommen wird. Es gibt nicht genügend verlässliche Informationen, um zu verstehen, ob Prolin sicher ist, wenn es in größeren Mengen als Medikament eingenommen wird, oder was die unerwünschten Wirkungen sein könnten.

Bei Anwendung auf der Haut: Es gibt nicht genügend zuverlässige Informationen, um zu verstehen, ob Prolin sicher ist oder welche negativen Auswirkungen es haben könnte. Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend verlässliche Informationen, um zu wissen, ob Prolin in der Schwangerschaft und Stillzeit sicher angewendet werden kann. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und halten Sie sich an die Mengen, die in Lebensmitteln enthalten sind.

Kinder: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es in Lebensmittelmengen eingenommen wird.

Wechselwirkungen

Zurzeit liegen keine Informationen über Wechselwirkungen von Prolin vor. [9]

Unterm Strich

Wir sagen Amino, und die Wissenschaftler sagen „Imino“. Aber so oder so ist L-Prolin eine aktive Chemikalie im Körper. Im Zusammenspiel mit anderen Aminosäuren und Vitamin C bildet es Kollagen, das den Aufbau von Gewebe unterstützt, und es ist immer in Alarmbereitschaft, um den Körper zu reparieren. Blutgefäße, Verdauungsschleimhaut, Gelenke und Haut sind alle Zielorte, die von Prolin profitieren.

Die einzigen bekannten Nebenwirkungen sind Reaktionen aus der Einnahme von zu viel L-Prolin, wie alle Aminosäuren. Es verursacht Toxizitätswerte und ein Ungleichgewicht der Aminosäuren in Ihrem Körper. Sprechen Sie mit Ihrem Arzt über die Einnahme einer Aminosäure, wenn Sie Nieren- oder Lebererkrankungen haben.

Ihr Körper produziert Prolin effizient, wenn der Ernährungsplan einer Person ausreichend Protein enthält, und Vitamin C erleichtert seine Aufnahme. Zustände wie Arteriosklerose, Gelenkbeschwerden, Leaky Gut, Hautprobleme und sportliche Anforderungen können von einer Prolin-Erhöhung profitieren.

Der Verzehr von Knochenbrühe, der Verzehr von eiweißhaltigen Lebensmitteln oder die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln sind Möglichkeiten, um eine ausreichende Zufuhr zu gewährleisten. Unabhängig davon, wie Sie es zu sich nehmen, scheint Prolin ein lebenswichtiges Puzzlestück für den Körper zu sein. [10]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/proline
2. Https://www.acs.org/content/acs/en/molecule-of-the-week/archive/p/proline.html
3. Https://go.drugbank.com/drugs/DB00172
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/Prolin#Synthese
5. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/
6. Https://blog.131method.com/health-benefits-of-proline/
7. Https://draxe.com/nutrition/proline/#The_Best_Proline_Sources
8. Https://healthfully.com/mögliche-nebenwirkungen-von-l-prolin-6166624.html
9. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1620/proline
10. Https://community.bulksupplements.com/l-prolin/