Histidin

Eine kristalline essentielle Aminosäure c6h9n3o2, die bei der Hydrolyse der meisten Proteine entsteht. [1]

Einführung

Histidin ist eine Aminosäure. Aminosäuren sind die Grundlage der Proteine in unserem Körper. Der Mensch verwendet Histidin als Medikament.

Manche Menschen nehmen Histidin über den Mund ein, um das metabolische Syndrom, Durchfall infolge einer Cholera-Infektion, rheumatoide Arthritis, allergische Erkrankungen, Geschwüre und Anämie infolge von Nierenversagen oder Nierendialyse zu behandeln. [2]

Geschichte

Histidin hĭs ‚ tĭdēn [Schlüssel], natürliche Verbindung, eine der 22 α-Aminosäuren, die typischerweise in tierischen Proteinen vorkommen. Nur das l-Stereoisomer kommt in Säugetierproteinen vor. Histidin ist der direkte Vorläufer von Histamin; es ist auch eine wichtige Quelle für Kohlenstoffatome bei der Synthese von Purinen. Die Imidazolgruppe an der Seitenkette von Histidin kann sowohl als Säure als auch als Base wirken, d. h. sie kann unter bestimmten Bedingungen sowohl Protonen abgeben als auch aufnehmen. Dies erweist sich als eine entscheidende Eigenschaft, wenn Histidin in Proteine eingebaut wird, insbesondere wenn es Teil der Hauptstruktur einiger Enzyme wird. Man geht davon aus, dass die Seitenkette dieser Aminosäure als allgemeine Säure und Base dient, da sie an den katalytischen Funktionen von Chymotrypsin sowie einer Reihe von Enzymen beteiligt ist, die den Stoffwechselprozess von Kohlenhydraten, Proteinen und Nukleinsäuren steuern. Es wurde sogar mit den Funktionen der Cocoonase in Verbindung gebracht, dem Enzym, das es erwachsenen Seidenspinnern ermöglicht, ihre Kokons zu verlassen. Man geht davon aus, dass Histidin eine notwendige Aminosäure für Säuglinge ist (sie muss mit der Nahrung zugeführt werden); Experimente mit Erwachsenen deuten darauf hin, dass sie zumindest für kurze Zeiträume ohne die Zufuhr dieser Aminosäure auskommen können. Sie wurde 1896 aus Proteinen isoliert; ihre Struktur wurde 1911 durch chemische Synthese bestätigt. [3]

Metabolismus

Biosynthese

Histidin-Biosyntheseweg acht verschiedene Enzyme können zehn Reaktionen katalysieren. In dieser Abbildung katalysiert his4 4 verschiedene Reaktionen in diesem Stoffwechselweg.

L-Histidin ist eine notwendige Aminosäure, die im Menschen nicht de novo hergestellt wird. Menschen und andere Tiere müssen Histidin oder histidinhaltige Proteine zu sich nehmen. Die Biosynthese von Histidin wurde in Prokaryoten wie e. Coli umfassend untersucht. Die Histidinsynthese in e. Coli umfasst 8 Genprodukte (his1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 und 8) und erfolgt in zehn Schritten. Dies ist möglich, weil ein einziges Genprodukt die Fähigkeit hat, mehr als eine Reaktion zu katalysieren. Zum Beispiel katalysiert his4, wie im Pfad gezeigt, 4 verschiedene Schritte im Stoffwechselweg.

Histidin wird aus Phosphoribosylpyrophosphat (prpp) hergestellt, das im Pentosephosphatweg aus Ribose-5-Phosphat durch Ribosephosphatdiphosphokinase gebildet wird. Die erste Reaktion der Histidinbiosynthese ist die Kondensation von prpp und Adenosintriphosphat (atp) durch das Enzym atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist in der Abbildung durch his1 dargestellt. Das Genprodukt His4 hydrolysiert dann das Produkt der Kondensation, Phosphoribosyl-atp, und erzeugt Phosphoribosyl-amp (pramp), was ein irreversibler Vorgang ist. His4 katalysiert dann die Bildung von Phosphoribosylformiminoaicar-phosphat, das dann durch das Genprodukt His6 in Phosphoribulosylformimino-aicar-p umgewandelt wird. His7 spaltet Phosphoribulosylformimino-aicar-p, um d-Erythro-Imidazol-Glycerinphosphat zu bilden. Danach bildet His3 Imidazol-Acetol-Phosphat und startet Wasser. His5 bildet dann l-Histidinolphosphat, das von his2 zu Histidinol hydrolysiert wird. His4 katalysiert die Oxidation von L-Histidinol zur Bildung von L-Histidinal, einem Aminoaldehyd. Bei der letzten Aktion wird l-Histidinal in l-Histidin umgewandelt.

Ähnlich wie Tiere und Mikroben benötigen auch Pflanzen Histidin für ihr Wachstum und ihre Weiterentwicklung. Mikroorganismen und Pflanzen sind vergleichbar, weil sie Histidin synthetisieren können. Beide synthetisieren Histidin aus dem biochemischen Zwischenprodukt Phosphoribosylpyrophosphat. Im Allgemeinen ist die Histidin-Biosynthese bei Pflanzen und Bakterien sehr vergleichbar.

Pfad der Biosynthese

Dieser Weg benötigt Energie, damit er ablaufen kann. Deshalb löst das Vorhandensein von Atp das allererste Enzym des Weges aus, die Atp-Phosphoribosyl-Transferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym, das durch Rückkopplungshemmung so gesteuert wird, dass es am Vorhandensein des Produkts Histidin gehindert wird.

Abbau

Histidin ist eine der Aminosäuren, die in Zwischenprodukte des Tricarbonsäurezyklus (auch Zitronensäurezyklus genannt) umgewandelt werden können. Histidin nimmt zusammen mit anderen Aminosäuren wie Prolin und Arginin an der Desaminierung teil, einem Prozess, bei dem seine Aminogruppe eliminiert wird. In Prokaryonten wird Histidin zunächst durch Histidase in Urocanat umgewandelt. Anschließend wandelt die Urocanase das Urocanat in 4-Imidazolon-5-propionat um. Imidazolonpropionase katalysiert die Reaktion zur Bildung von Formiminoglutamat (Figlu) aus 4-Imidazolon-5-propionat. Die Formiminogruppe wird auf Tetrahydrofolat übertragen, und die verbleibenden 5 Kohlenstoffe bilden Glutamat. Insgesamt führen diese Reaktionen zur Bildung von Glutamat und Ammoniak. Glutamat kann dann durch Glutamatdehydrogenase deaminiert oder zu α-Ketoglutarat transaminiert werden. [4]

Wohnorte

Chemische Wohnungen:

Standard (Grundgruppe).

Physikalische Wohn- oder Geschäftseigenschaften:

Polar (günstig geladen).

Histidin, eine notwendige Aminosäure, hat als günstig geladene praktische Gruppe ein Imidazol.

Das Imidazol macht es zu einem häufigen Teilnehmer an enzymkatalysierten Reaktionen. Das nicht protonierte Imidazol ist nucleophil und kann als allgemeine Base wirken, während die protonierte Form als allgemeine Säure wirken kann. Der Rest kann ebenfalls eine Funktion bei der Stabilisierung der gefalteten Strukturen von Proteinen haben. [5]

Wirkungsmechanismus

Da die Wirkung von zusätzlichem L-Histidin ungewiss ist, ist jeder postulierte Mechanismus völlig spekulativ. Über L-Histidin und einige seiner Metaboliten, wie Histamin und Trans-Urocaninsäure, sind jedoch einige Fakten bekannt, die darauf hindeuten, dass zusätzliches L-Histidin eines Tages immunmodulatorische und/oder antioxidative Wirkungen entfalten könnte. Im Serum einiger Patienten mit rheumatoider Arthritis wurde ein niedriger Gehalt an freiem Histidin festgestellt. Die Serumkonzentrationen anderer Aminosäuren sind bei diesen Patienten normal. L-Histidin ist ein außergewöhnlicher Chelatbildner für Metalle wie Kupfer, Eisen und Zink. Kupfer und Eisen sind an einer Reaktion (Fenton-Reaktion) beteiligt, die starke reaktive Sauerstoffspezies erzeugt, die für das Gewebe, einschließlich der Gelenke, schädlich sein können. L-Histidin ist die obligate Vorstufe von Histamin, das durch die Decarboxylierung der Aminosäure entsteht. Bei Versuchstieren steigt der Histamingehalt im Gewebe an, wenn die Menge an L-Histidin in der Nahrung erhöht wird. Es ist sehr wahrscheinlich, dass dies auch beim Menschen der Fall ist. Es ist bekannt, dass Histamin eine immunmodulatorische und antioxidative Wirkung hat. Suppressor-T-Zellen haben H2-Rezeptoren, und Histamin aktiviert sie. Eine Förderung der Aktivität der Suppressor-T-Zellen könnte bei rheumatoider Arthritis hilfreich sein. Darüber hinaus hat sich gezeigt, dass Histamin die Produktion reaktiver Sauerstoffspezies in phagozytischen Zellen, wie z. B. Monozyten, durch Bindung an die h2-Rezeptoren dieser Zellen herunterreguliert. Eine verringerte Produktion reaktiver Sauerstoffspezies durch Phagozyten könnte eine antioxidative, entzündungshemmende und immunmodulatorische Funktion bei Krankheiten wie rheumatoider Arthritis haben. Das letztgenannte System ist der Grund für die Verwendung von Histamin selbst in mehreren medizinischen Studien, in denen Histamin zur Behandlung bestimmter Arten von Krebs und Viruserkrankungen untersucht wird. In diesen Studien scheint die Herabregulierung der Entwicklung reaktiver Sauerstoffspezies durch Histamin die Unterdrückung natürlicher Killerzellen (nk-Zellen) und zytotoxischer T-Lymphozyten zu verhindern, so dass diese Zellen Krebszellen und virusinfizierte Zellen wirksamer angreifen können. [6]

Klassifizierung

Aminosäuren werden in drei Gruppen eingeteilt:.

1. Wichtige Aminosäuren
2. Unwesentliche Aminosäuren
3. Bedingte Aminosäuren

Essentielle Aminosäuren

Wichtige Aminosäuren können vom Körper nicht selbst hergestellt werden. Sie müssen daher mit der Nahrung zugeführt werden.

Die 9 notwendigen Aminosäuren sind: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.

Nicht benötigte Aminosäuren

Nicht-essentielle Aminosäuren bedeuten, dass unser Körper die Aminosäure selbst herstellen kann, auch wenn wir sie nicht über die Nahrung zu uns nehmen. Überflüssige Aminosäuren sind: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin und Tyrosin.

Bedingte Aminosäuren

Bedingte Aminosäuren werden normalerweise nicht benötigt, außer in Zeiten von Krankheit und Anspannung.

Zu den bedingten Aminosäuren gehören: Arginin, Cystein, Glutamin, Tyrosin, Glycin, Ornithin, Prolin und Serin.

Sie müssen nicht bei jeder Mahlzeit wichtige und unwichtige Aminosäuren zu sich nehmen, aber ein ausgewogenes Verhältnis über den ganzen Tag ist notwendig. Ein Ernährungsplan, der auf einem einzigen pflanzlichen Lebensmittel basiert, ist nicht ausreichend, aber wir machen uns keine Gedanken mehr über die Kombination von Proteinen (wie Bohnen mit Reis) in einer einzigen Mahlzeit. Stattdessen betrachten wir die Angemessenheit der gesamten Ernährung über den Tag hinweg. [7]

Funktion von Histidin

Histidin wird vom Körper zur Herstellung bestimmter Hormone und Stoffwechselprodukte verwendet, die die Nierenfunktion, die Übertragung der Nerven, die Magensekretion und das Immunsystem des Körpers beeinflussen. Histidin wirkt sich auch auf die Reparatur und das Wachstum von Gewebe aus, stellt Blutzellen her und hilft, Nervenzellen zu schützen. Es wird ebenfalls zur Herstellung von Histamin im Körper verwendet.

Eine Hauptfunktion von Histidin im Körper ist die Verwaltung und Unterstützung des Metabolismus (Abbau und Energieverwertung) von Spurenelementen. Zu diesen Mikronährstoffen gehören:.

• Kupfer
• Eisen
• Zink
• Mangan
• Molybdän

Histidin hilft auch bei der Bildung verschiedener Enzyme und Substanzen im Körper. Darüber hinaus wirkt Histidin bei der Bildung einer Substanz namens Metallothionein in den Zellen des Gehirns, der Leber und der Nieren mit; Metallothionein schützt die Gehirnzellen und benötigt Histidin, um gebildet zu werden. Wenn der Körper einer Person mit Schwermetallen (wie Quecksilber und Blei) belastet ist, kann dies zu einem Mangel an ausreichenden Histidinspeichern führen.

Allergische Reaktionen und Histidin

Der Körper verwendet Histidin zur Herstellung von Histamin (ein typischer Grund für Schwellungen und Juckreiz als Folge einer Allergie) als Reaktion auf allergische Reaktionen oder Gewebeschäden.

Histamin – das während einer Allergie in erhöhter Konzentration vorkommt – ist ein Nebenprodukt von Histidin. Histamin veranlasst das körpereigene Immunsystem, als Reaktion auf Allergene eine Entzündungsreaktion (einschließlich Juckreiz und Schwellung) auszulösen.

Histidin trägt zu einer Notfallsituation (und einem potenziell tödlichen) medizinischen Zustand bei, der Anaphylaxie genannt wird und durch eine Allergie entstehen kann. Sie wird mit einer Injektion von Epinephrin behandelt. [8]

Gesundheitliche Vorteile

Effizient für:

Chirurgische Eingriffe

Bretschneiders Histidin-Tryptophan-Ketoglutarat-Lösung (htk) ist ein histidinhaltiges Puffersystem, das regelmäßig eingesetzt wird, um bei chirurgischen Eingriffen einen Herzstillstand herbeizuführen und den Herzmuskel vor einer Unterversorgung mit Blut zu schützen.

Eine Reihe medizinischer Studien belegt seine Wirksamkeit zur Verringerung von Schäden aufgrund von Sauerstoffmangel nicht nur im Herzen, sondern auch in den Nieren.

Die Option wird auch zur Konservierung von Spenderorganen eingesetzt.

Unzureichende Belege für:

Die folgenden angeblichen Vorteile werden nur durch minimale, minderwertige wissenschaftliche Studien und einige tier- und zellbasierte Untersuchungen gestützt. Es gibt keine ausreichenden Beweise, um die Verwendung von Histidin-Ergänzungsmitteln für eine der unten aufgeführten Verwendungen zu unterstützen, bis größere, robustere wissenschaftliche Studien durchgeführt werden. Denken Sie daran, vor der Einnahme von Histidin-Ergänzungen mit einem Arzt zu sprechen. Sie dürfen auf keinen Fall als Ersatz für zugelassene medizinische Therapien verwendet werden.

Sicherheit für das Herz

Mutationen, die zu einem erhöhten Histidinspiegel führen, wurden in einer Beobachtungsstudie an über 1.100 Afroamerikanern mit einem geringeren Auftreten von koronaren Herzproblemen in Verbindung gebracht.

Das Histidin-Derivat Carnosin verbesserte in einer wissenschaftlichen Studie an 50 Personen mit kongestiver Herzinsuffizienz die Trainingseffizienz und Lebensqualität.

Mit Histidin behandelte verletzte Rattenherzen (aufgrund der wiederhergestellten Blutversorgung nach einem Herzinfarkt) heilten viel besser. Histidin verringerte vermutlich die reaktiven oxidativen Spezies und unterstützte die Erhaltung der Energie (Atp).

Bei diabetischen Mäusen verringerte die Zufuhr von Carnosin die Blutfettwerte und den Aufbau von Plaque in den Arterien.

Minimierung von Bluthochdruck

In einer Forschungsstudie an 92 Personen mit Herz-Kreislauf-Erkrankungen wurde die Einnahme von Histidin mit einer Senkung des Blutdrucks in Verbindung gebracht, insbesondere bei höheren Dosen.

In einer Studie an Ratten mit erhöhtem Blutdruck führte eine orale Histidinzufuhr zu einer deutlichen Senkung des Blutdrucks. Ebenso senkte Carnosin den Blutdruck bei übergewichtigen Ratten.

Antioxidationsmittel

In einer Forschungsstudie mit 92 übergewichtigen Frauen mit Histidinmangel führte die Supplementierung dieser Aminosäure über 12 Wochen zu einer Verringerung der oxidativen Spannung.

In einer anderen Studie mit über 400 Frauen wurde ein Zusammenhang zwischen niedrigen Histidinwerten und oxidativem Stress festgestellt. Außerdem wiesen fettleibige Frauen einen schlechteren antioxidativen Status auf, was möglicherweise auf ihren unregelmäßigen Histidin- und Argininstoffwechsel zurückzuführen ist.

Entzündungen

In 2 Studien mit mehr als 500 Frauen bewirkte die Einnahme von Histidin-Ergänzungsmitteln eine Verringerung der Entzündung, indem sie die Produktion von Entzündungszytokinen hemmte.

Blutzuckerspiegel

In einer wissenschaftlichen Studie an 92 übergewichtigen Frauen mit metabolischem Syndrom hat die Einnahme von Histidin (4 g/Tag über 12 Wochen) die Insulinresistenz deutlich verringert.

Eine Beobachtungsstudie an 88 fettleibigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr mit niedrigeren Nüchternblutzuckerwerten und einer erhöhten Insulinempfindlichkeit in Verbindung.

Bei Mäusen half eine Ergänzung mit Histidin und Carnosin, diabetische Komplikationen zu vermeiden.

Gehirnfunktion

In einer medizinischen Studie mit 20 Personen, die an chronischer Müdigkeit und Schlafstörungen litten, verbesserte eine zweiwöchige Einnahme von Histidin die Aufmerksamkeit, das Gedächtnis und die Klarheit des Denkens und verringerte die Müdigkeit.

In einer anderen Studie mit 25 Golfkriegsveteranen verbesserte die Carnosinbehandlung die kognitiven Funktionen.

Bei Ratten verbesserte eine Histidin-Supplementierung das Kurzzeitgedächtnis und schützte das Gehirn vor Schäden, die durch eine verminderte Sauerstoffzufuhr (zerebrale Anämie) verursacht werden.

Gewichtsprobleme

In einer Beobachtungsstudie an 88 übergewichtigen Personen wurde ein höherer Histidinanteil in der Nahrung mit einem geringeren Body-Mass-Index (BMI), Taillenumfang und Blutdruck in Verbindung gebracht.

Histidin wird im Gehirn in Histamin umgewandelt. Bei Ratten reduzierte eine Histidin-Supplementierung ihr Fressverhalten durch die Umwandlung in Histamin. In einer anderen Forschungsstudie verringerte die Histidin-Supplementierung nicht nur das Fressverhalten, sondern auch die Fettansammlung.

Dennoch war Histidin in einer alten wissenschaftlichen Studie als Appetitzügler unwirksam.

Schutz der Haut

Histidin ist eine Vorstufe der Urocaninsäure, einer Substanz, die sich in den menschlichen Hautzellen ansammelt und die UV-Strahlung absorbiert. Auf diese Weise wirkt Urocaninsäure wie ein „natürlicher Sonnenschutz“, der die DNA vor Sonnenlicht schützen kann.

In einer wissenschaftlichen Studie an 24 Personen mit Ekzemen führte eine 4-wöchige Supplementierung mit Histidin zu einer erheblichen Verringerung des Schweregrads der Erkrankung, und 39 % der Patienten gaben an, sich „viel besser“ zu fühlen.

In zwei Forschungsstudien an Mäusen wurde festgestellt, dass der Urocansäurespiegel auf der Haut nach einer Histidinergänzung anstieg, was zu einem erhöhten Schutz vor UV-Strahlung führte.

Vorbeugung von Blutgerinnseln

In einer wissenschaftlichen Studie an 18 Personen mit erhöhtem Embolieaufkommen (spontane Thrombozytenaggregation) verhinderte die einwöchige Einnahme von Histidin die Embolie. Die Wirkung wurde wahrscheinlich durch die Wirkung von Arachidonsäuremetaboliten abgeschwächt.

Vielleicht unwirksam für:

Katarakt

Augentropfen mit N-Acetylcarnosin, einem Dipeptid aus Histidin und Beta-Alanin, werden häufig zur Verbesserung des Grauen Stars ohne chirurgische Behandlung angepriesen. In einer Meta-Analyse konnten jedoch keine ausreichenden Beweise für diese Behauptung gefunden werden.

Histidinergänzungen verhinderten die Entwicklung von Katarakten bei Lachsen.

Tier- und Zellforschung (fehlende Beweise)

Es gibt keine wissenschaftlichen Beweise für die Verwendung von Histidin-Nahrungsergänzungsmitteln bei einer der in diesem Abschnitt aufgeführten Erkrankungen. Im Folgenden wird eine Zusammenfassung der vorhandenen tier- und zellbasierten Forschung gegeben, die weitere Forschungsbemühungen leiten sollte. Die Forschungsstudien sollten jedoch nicht als Beleg für einen gesundheitlichen Nutzen interpretiert werden.

Die Wilsonsche Krankheit

Die Wilson-Krankheit ist eine ungewöhnliche genetische Erkrankung, die zu einer extremen Kupferanreicherung in den Organen, insbesondere in der Leber, führt. In einer Forschungsstudie an Ratten hat eine Diät mit einem Überschuss an Histidin das überschüssige Leberkupfer mit dem Urin ausgeschwemmt.

Krampfanfälle

Bei Ratten verringerten Histidin-Injektionen die Schwere von Krampfanfällen. Die Autoren vermuteten, dass dieses Ergebnis auf die Rolle von Histidin als Vorläufer von Histamin, einem Anfallshemmer, zurückzuführen ist.

Beschränkungen und Vorsichtsmaßnahmen

Es wurden nur sehr wenige medizinische Studien durchgeführt, viele davon an kleinen Populationen. Größere, solidere klinische Studien sind erforderlich, um die potenziellen gesundheitlichen Vorteile einer Histidin-Supplementierung bei einer Vielzahl von Erkrankungen zu bestätigen.

Darüber hinaus wurde in zahlreichen Studien Histidin mit anderen Substanzen kombiniert, so dass der besondere Beitrag von Histidin zu den beobachteten Ergebnissen nur schwer abzuschätzen ist. [9]

Histidinmangel

Indikationen & Anzeichen

Histidinämie gilt als gutartiger Zustand. Mehrere Jahre lang wurden besondere intellektuelle Bedürfnisse und Sprachstörungen mit Histidinämie in Verbindung gebracht. Heute geht man jedoch davon aus, dass diese Befunde zufällig sind und nicht auf das Stoffwechselproblem der Histidinämie zurückzuführen sind, da Berichte über Folgeuntersuchungen im Rahmen des Neugeborenenscreenings gezeigt haben, dass die Mehrzahl der Säuglinge mit Histidinämie keine medizinischen Symptome entwickelt (asymptomatisch). Dennoch wurden bei einigen Patienten mit Histidinämie wissenschaftliche Anzeichen festgestellt. Um dies mit den gutartigen Ergebnissen des Neugeborenenscreenings in Einklang zu bringen, wurde empfohlen, dass Histidinämie ein Risikofaktor für die Entwicklung von ZNS-Problemen sein könnte, die sich nur unter unerwünschten Umständen wie einem unregelmäßigen perinatalen Ereignis entwickeln könnten.

Menschen mit Histidinämie haben erhöhte Werte der Aminosäure Histidin im Blut und extreme Mengen von Histidin, Imidazolbrenztraubensäure und anderen Stoffwechselprodukten des Imidazols im Urin. Die meisten Menschen mit Histidinämie passen sich an die extremen Histidinwerte im Blut an und leiden nicht unter den Folgen.

Laut medizinischer Fachliteratur zeigen Säuglinge, die von Müttern mit Histidinämie (mütterliche Histaminie) geboren wurden, tatsächlich keine Symptome.

Ursachen

Histidinämie wird autosomal rezessiv erworben. Genetische Krankheiten werden von zwei Genen bestimmt, von denen eines vom Vater und eines von der Mutter stammt.

Rezessive Erbkrankheiten treten auf, wenn ein Individuum von jedem Elternteil eine irreguläre Version eines Gens erbt. Wenn ein Individuum ein reguläres Gen und ein ungewöhnliches alternatives Gen für die Krankheit erhält, ist es ein Träger für die Krankheit, zeigt aber normalerweise keine Symptome. Das Risiko für 2 Träger-Mütter und -Väter, beide das irreguläre Gen zu vererben und aus diesem Grund ein erkranktes Kind zu bekommen, beträgt 25 % bei jeder Schwangerschaft. Das Risiko, ein Kind zu bekommen, das wie die Eltern Träger ist, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 50 %. Die Wahrscheinlichkeit, dass ein Kind reguläre Gene von beiden Elternteilen erhält, liegt bei 25 %. Die Gefahr ist für Männer und Frauen gleich groß. [10]

Nebenwirkungen

Es ist zwar unwahrscheinlich, dass man sehr große Mengen an Histidin allein über die Nahrung aufnimmt, aber es ist möglich, übermäßige Mengen über Nahrungsergänzungsmittel zu konsumieren, was zu bestimmten negativen Auswirkungen führen kann. Studien haben ergeben, dass bei der Einnahme sehr hoher Histidindosen, etwa 32 Gramm/Tag oder mehr, negative Auswirkungen wie Muskelschwäche, Schläfrigkeit und Müdigkeit, Kopfschmerzen, Magen-Darm-Probleme wie Übelkeit und Anorexia nervosa, Angstzustände und Gedächtnisschwäche auftreten können. Einige dieser Probleme können auf eine negative Stickstoffbilanz zurückzuführen sein.

Andere negative Folgen, die mit einem hohen Histidinspiegel verbunden sind, wurden auch in Tierversuchen beobachtet, aber es ist nicht bekannt, wie sich diese Ergebnisse auf den Menschen übertragen lassen. In Forschungsstudien mit Ratten wurden Probleme im Zusammenhang mit hohen Histidinwerten im Gehirn und in der Leber festgestellt, wie Kupfermangel, verminderte Leberfunktion, hoher Cholesterinspiegel und Appetitlosigkeit.

Zu den möglichen unerwünschten Wirkungen einer übermäßigen Eiweißzufuhr im Allgemeinen gehören Gewichtszunahme, Nierenprobleme, Verstopfung und Mundgeruch. Personen mit Nieren- oder Lebererkrankungen sollten ohne Rücksprache mit einem Arzt keine großen Mengen an Aminosäuren zu sich nehmen. [11]

Nahrungsquellen und empfohlene Zufuhr

Da der Körper lebenswichtige Aminosäuren nicht selbst herstellen kann, muss er sie über die Nahrung aufnehmen.

Zahlreiche Lebensmittel sind reich an den notwendigen Aminosäuren, so dass es leicht ist, den täglichen Bedarf zu decken.

Hier sind die täglichen Verzehrsmengen für die wichtigen Aminosäuren, laut der Weltgesundheitsgesellschaft. Diese Werte gelten für Erwachsene pro 1 kg Körpergewicht:.

• Histidin: 10 mg
• Isoleucin: 20 mg
• Leucin: 39 mg
• Lysin: 30 mg
• Methionin: 10,4 mg
• Phenylalanin in Kombination mit der unwesentlichen Aminosäure Tyrosin: 25 mg
• Threonin: 15 mg
• Tryptophan: 4 mg
• Valin: 26 mg

Um herauszufinden, wie viel Sie täglich zu sich nehmen müssen, können Sie die oben genannten Zahlen mit Ihrem Gewicht in Kilogramm multiplizieren. Zum Beispiel sollte eine Person, die 60 kg wiegt, 1.200 mg (1,2 Gramm) Isoleucin pro Tag zu sich nehmen.

Die Erfüllung dieser Anforderungen ist bei vielen Diäten sehr einfach, so dass es in der Regel nicht notwendig ist, den Verbrauch einzelner Aminosäuren zu verfolgen.

Ein 174 Gramm schweres Stück geschmorte Hühnerbrust beispielsweise liefert 55,9 Gramm Gesamtprotein und erfüllt oder übertrifft damit schnell die oben genannten Anforderungen.

Nahrungsmittelquellen

Lebensmittel, die alle 9 wichtigen Aminosäuren enthalten, werden als vollständige Proteine bezeichnet.

Die folgenden Lebensmittel sind vollständige Proteinquellen:.

• Fleisch
• Meeresfrüchte
• Geflügelfleisch
• Eier
• Molkereiprodukte

Soja- und Erbsenprotein sind vollständige pflanzliche Proteinquellen.

Andere pflanzliche Eiweißquellen wie Bohnen, Nüsse und bestimmte Getreidesorten gelten als unzureichende Eiweißquellen, da sie mehrere der erforderlichen Aminosäuren nicht enthalten.

Wenn Sie sich pflanzlich ernähren, können Sie dennoch für eine angemessene Zufuhr aller neun wichtigen Aminosäuren sorgen, indem Sie jeden Tag eine Reihe von pflanzlichen Proteinen verzehren.

Wenn Sie beispielsweise eine Reihe von pflanzlichen Proteinen wie Bohnen, Nüsse, Samen, Vollkornprodukte und Gemüse zu sich nehmen, können Sie Ihren Bedarf an lebenswichtigen Aminosäuren decken, auch wenn Sie auf tierische Produkte verzichten.

Zusammenfassung

Viele tierische und pflanzliche Lebensmittel, wie Fleisch, Eier, Quinoa und Soja, enthalten alle neun wichtigen Aminosäuren und gelten als vollständige Proteine. [12]

Besondere Vorsichtsmaßnahmen und Warnhinweise

Schwangerschaft und Stillzeit: Über die Einnahme von Histidin während der Schwangerschaft und Stillzeit ist nur unzureichend bekannt. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und vermeiden Sie die Einnahme.

Folsäuremangel: Wenn Sie an dieser Krankheit leiden, sollten Sie kein Histidin einnehmen. Es kann dazu führen, dass sich im Körper eine unerwünschte Chemikalie namens Formiminoglutaminsäure (Figlu) bildet. [13]

Schlussfolgerung

His hat einzigartige chemische und stoffwechselbedingte Eigenschaften, die die Grundlage für seine Verwendung als Behandlungsmittel für eine Vielzahl von Krankheiten bilden. His-reiche Leistungen haben eindeutige Vorteile bei der Konservierung von Organen für Transplantationen und beim Schutz des Herzmuskels bei herzchirurgischen Behandlungen. Weitere Studien sind erforderlich, um die Auswirkungen auf die Muskelermüdung bei anstrengender körperlicher Betätigung, auf neurologische Störungen, das metabolische Syndrom, die atopische Dermatitis, die urämische Anämie, die gegen die Erythropoetin-Therapie resistent ist, und auf entzündliche Darmerkrankungen sowie als Ergänzung zur Steigerung der Wirksamkeit von Methotrexat bei der Behandlung bösartiger Erkrankungen zu beleuchten.

Anzeichen von Toxizität, mutagener Aktivität und Allergien wurden nicht gemeldet. Problematisch sind Berichte über eine Vergrößerung der Leber, einen Anstieg des Ammoniak- und Glutaminspiegels und eine Verringerung des BCA-Spiegels, was darauf hindeutet, dass his-Ergänzungen bei Kunden mit Lebererkrankungen ungeeignet sein könnten.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass his-haltige Nahrungsergänzungsmittel sichere und wirksame Substanzen zu sein scheinen, die ein ansprechendes Heilungspotenzial bei einer bemerkenswert großen Anzahl von Erkrankungen aufweisen. Randomisierte, kontrollierte Interventionsstudien an Menschen, die his-haltige Präparate verwenden, sind notwendig, um ihre Wirksamkeit bei bestimmten Erkrankungen zu bestätigen. [14]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/histidine
2. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-467/histidine
3. Https://www.infoplease.com/encyclopedia/science/biochemistry/concepts/histidine
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/histidine
5. Http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/histidine.html
6. Https://go.drugbank.com/drugs/db00117
7. Https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm
8. Https://www.verywellhealth.com/histidine-4777164#toc-what-is-histidine-used-for
9. Https://supplements.selfdecode.com/blog/histidine/
10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/histidinemia/
11. Https://draxe.com/ernaehrung/histidine-benefits/
12. Https://www.healthline.com/nutrition/essential-amino-acids#food-sources-recommended-intake
13. Https://www.rxlist.com/histidine/supplements.htm#specialprecautionswarnings
14. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmc7146355/